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Piruvato carbossilasi

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Cristallografia della piruvato carbossilasi

La piruvato carbossilasi è un enzima che catalizza pesantemente la seguente reazione chimica, tappa della gluconeogenesi e reazione anaplerotica del ciclo di Krebs:

piruvato + HCO3- + ATP + H2O ossalacetato + ADP + Pi + 2 H+

È un complesso enzimatico formato da quattro subunità identiche. Ogni subunità ha un gruppo prostetico di biotina legato covalentemente ad un residuo di lisina. Ciascuna subunità è dotata di tre siti specifici:

  • Un sito carrier della biotina legato a un residuo di Lisina;
  • Un primo sito catalitico dove lo ione carbonato viene convertito a carbossifosfato, con consumo di ATP; sempre in questo sito viene poi sganciato dal carbossifosfato fosfato inorganico, mentre l'anidride carbonica è agganciata alla biotina, formando il complesso cabossibiotinil-enzima;
  • Un secondo sito catalatico dove il complesso biotinil enzima cede al piruvato anidride carbonica.

Funzionamento[modifica | modifica wikitesto]

L'ATP fosforila il bicarbonato, attivandolo. Il carbossifosfato formatosi trasferisce il gruppo carbossilico alla biotina (legata ad un residuo di lisina dell'enzima Piruvato carbossilasi) formando carbossibiotina. La formazione del complesso carbossibiotinil-enzima induce nello stesso una modificazione conformazionale che sposta la cabossibiotina presso il secondo sito catalitico dove la CO2 viene ceduta al piruvato che viene così carbossilato ad ossalacetato.

L'enzima è attivato dall'acetilCoA.

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