Monossido di carbonio deidrogenasi (citocromo b-561)

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monossido di carbonio deidrogenasi (citocromo b-561)
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Numero EC1.2.2.4
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
monossido di carbonio,acqua:citocromo b-561 ossidoreduttasi
Altri nomi
monossido di carbonio ossidasi; monossido di carbonio ossigenasi (citocromo b-561); monossido di carbonio:metilene blu ossidoreduttasi; CO deidrogenasi; monossido di carbonio deidrogenasi.
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La monossido di carbonio deidrogenasi (citocromo b-561) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

CO + H2O + 2 ferricitocromo b-561 CO2 + 2 H+ + 2 ferrocitocromo b-561

L'enzima contiene molibdopterina citosina dinucleotide, FAD centri 2Fe-2S. L'ossigeno,il metilene blu ed il cloruro di iodonitrotetrazolo possono agire come accettori di elettroni non fisiologici.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Dobbek, H., Gremer, L., Meyer, O. and Huber, R., Crystal structure and mechanism of CO dehydrogenase, a molybdo iron-sulfur flavoprotein containing S-selanylcysteine, in Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 96, 1999, pp. 8884–8889, Entrez PubMed 10430865.
  • Meyer, O. and Schlegel, H.-G., Carbon monoxide:methylene blue oxidoreductase from Pseudomonas carboxydovorans, in J. Bacteriol., vol. 141, 1980, pp. 74–80, Entrez PubMed 7354006.
  • Jacobitz, S. and Meyer, O., Removal of CO dehydrogenase from Pseudomonas carboxydovorans cytoplasmic membranes, rebinding of CO dehydrogenase to depleted membranes and restoration of respiratory activities, in J. Bacteriol., vol. 171, 1989, pp. 6294–6299, Entrez PubMed 2808305.
  • Meyer, O., Jacobitz, S. and Krüger, B., Biochemistry and physiology of aerobic carbon monoxide-utilizing bacteria, in FEMS Microbiol. Rev., vol. 39, 1986, pp. 161–179.
  • Hänzelmann, P., Dobbek, H., Gremer, L., Huber, R. and Meyer, O., The effect of intracellular molybdenum in Hydrogenophaga pseudoflava on the crystallographic structure of the seleno-molybdo-iron-sulfur flavoenzyme carbon monoxide dehydrogenase, in J. Mol. Biol., vol. 301, 2000, pp. 1221–1235, Entrez PubMed 10966817.
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