Fenilacetil-CoA deidrogenasi
| fenilacetil-CoA deidrogenasi | |
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| Numero EC | 1.17.5.1 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| fenilacetil-CoA:chinone ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| fenilacetil-CoA:accettore ossidoreduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La fenilacetil-CoA deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- fenilacetil-CoA + H2O + 2 chinone ⇄ fenilgliossilil-CoA + 2 chinolo
L'enzima di Thauera aromatica è una proteina legata alla membrana, contenente molibdeno, ferro e zolfo e specifico per il substrato fenilacetil-CoA. Fenilacetato, acetil-CoA, benzoil-CoA, propanoil-CoA, crotonil-CoA, succinil-CoA e 3-idrossibenzoil-CoA non possono essere substrati. L'atomo di ossigeno introdotto nel prodotto, fenilgliossilil-CoA, deriva dall'acqua e non dall'ossigeno molecolare. Durochinone, menachinone e 2,6-diclorofenolindofenolo (DCPIP) possono agire come accettori, ma il migliore accettore fisiologico è l'ubichinone. Un secondo enzima, la fenilacetil-CoA idrolasi (numero EC 3.1.2.25[1]), converte il fenilgliossilil-CoA generato in fenilgliossilato.
Note[modifica | modifica wikitesto]
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Schneider, S. and Fuchs, G., Phenylacetyl-CoA:acceptor oxidoreductase, a new α-oxidizing enzyme that produces phenylglyoxylate. Assay, membrane localization, and differential production in Thauera aromatica, in Arch. Microbiol., vol. 169, 1998, pp. 509–516, Entrez PubMed 9575237.
- Rhee, S.K. and Fuchs, G., Phenylacetyl-CoA:acceptor oxidoreductase, a membrane-bound molybdenum-iron-sulfur enzyme involved in anaerobic metabolism of phenylalanine in the denitrifying bacterium Thauera aromatica, in Eur. J. Biochem., vol. 262, 1999, pp. 507–515, Entrez PubMed 10336636.
