Triptofano 2,3-diossigenasi

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triptofano 2,3-diossigenasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC 1.13.11.11
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
L-triptofano:ossigeno 2,3-ossidoreduttasi (deciclizzante)
Altri nomi
triptofano pirrolasi (ambiguo); triptofanasi; triptofano ossigenasi; triptamina 2,3-diossigenasi; triptofano perossidasi; indoleamina 2,3-diossigenasi (ambiguo); indolamina 2,3-diossigenasi (ambiguo); L-triptofano pirrolasi; TDO; L-triptofano 2,3-diossigenasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La triptofano 2,3-diossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

L-triptofano + O2 N-formil-L-chinurenina

L'enzima è una protoemoproteina. Nei mammiferi, l' enzima sembra essere localizzato solo nel fegato. Questo enzima, insieme alla indoloammina 2,3-diossigenasi numero EC 1.13.11.52[1], catalizza la prima tappa velocità-limitante nel pathway della chinurenina, il maggiore pathway del metabolismo del triptofano. L'enzima è specifico per il triptofano, ma è più attivo con l'enantiomero L-triptofano piuttosto che con il D-triptofano. L'enzima svolge una reazione identica alla indoloammina-pirrolo 2,3-diossigenasi (numero EC 1.13.11.42[1]).

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ a b (EN) 1.13.11.52 in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • Littlejohn, T.K., Takikawa, O., Truscott, R.J. and Walker, M.J., Asp274 and His346 are essential for heme binding and catalytic function of human indoleamine 2,3-dioxygenase in J. Biol. Chem., vol. 278, 2003, pp. 29525–29531, Entrez PubMed 12766158.
  • Leeds, J.M., Brown, P.J., McGeehan, G.M., Brown, F.K. and Wiseman, J.S., Isotope effects and alternative substrate reactivities for tryptophan 2,3-dioxygenase in J. Biol. Chem., vol. 268, 1993, pp. 17781–17786, Entrez PubMed 8349662.
  • Dang, Y., Dale, W.E. and Brown, O.R., Comparative effects of oxygen on indoleamine 2,3-dioxygenase and tryptophan 2,3-dioxygenase of the kynurenine pathway in Free Radic. Biol. Med., vol. 28, 2000, pp. 615–624, Entrez PubMed 10719243.
  • Ren, S., Liu, H., Licad, E. and Correia, M.A., Expression of rat liver tryptophan 2,3-dioxygenase in Escherichia coli: structural and functional characterization of the purified enzyme in Arch. Biochem. Biophys., vol. 333, 1996, pp. 96–102, Entrez PubMed 8806758.
  • Uchida, K., Shimizu, T., Makino, R., Sakaguchi, K., Iizuka, T., Ishimura, Y., Nozawa, T. and Hatano, M., Magnetic and natural circular dichroism of L-tryptophan 2,3-dioxygenases and indoleamine 2,3-dioxygenase. I. Spectra of ferric and ferrous high spin forms in J. Biol. Chem., vol. 258, 1983, pp. 2519–2525, Entrez PubMed 6600455.
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