Triptofano 2,3-diossigenasi
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| triptofano 2,3-diossigenasi | |
|---|---|
 Triptofano 2,3-diossigenasi homotetramer, Human | |
| Numero EC | 1.13.11.11 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| L-triptofano:ossigeno 2,3-ossidoreduttasi (deciclizzante) | |
| Altri nomi | |
| triptofano pirrolasi (ambiguo); triptofanasi; triptofano ossigenasi; triptamina 2,3-diossigenasi; triptofano perossidasi; indoleamina 2,3-diossigenasi (ambiguo); indolamina 2,3-diossigenasi (ambiguo); L-triptofano pirrolasi; TDO; L-triptofano 2,3-diossigenasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La triptofano 2,3-diossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima è una protoemoproteina. Nei mammiferi, l'enzima sembra essere localizzato solo nel fegato. Questo enzima, insieme alla indoloammina 2,3-diossigenasi numero EC 1.13.11.52[1], catalizza la prima tappa velocità-limitante nel pathway della chinurenina, il maggiore pathway del metabolismo del triptofano. L'enzima è specifico per il triptofano, ma è più attivo con l'enantiomero L-triptofano piuttosto che con il D-triptofano. L'enzima svolge una reazione identica alla indoloammina-pirrolo 2,3-diossigenasi (numero EC 1.13.11.42[2]).
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ (EN) 1.13.11.52, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
- ^ (EN) 1.13.11.42, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Littlejohn, T.K., Takikawa, O., Truscott, R.J. and Walker, M.J., Asp274 and His346 are essential for heme binding and catalytic function of human indoleamine 2,3-dioxygenase, in J. Biol. Chem., vol. 278, 2003, pp. 29525–29531, Entrez PubMed 12766158.
- Leeds, J.M., Brown, P.J., McGeehan, G.M., Brown, F.K. and Wiseman, J.S., Isotope effects and alternative substrate reactivities for tryptophan 2,3-dioxygenase, in J. Biol. Chem., vol. 268, 1993, pp. 17781–17786, Entrez PubMed 8349662.
- Dang, Y., Dale, W.E. and Brown, O.R., Comparative effects of oxygen on indoleamine 2,3-dioxygenase and tryptophan 2,3-dioxygenase of the kynurenine pathway, in Free Radic. Biol. Med., vol. 28, 2000, pp. 615–624, Entrez PubMed 10719243.
- Ren, S., Liu, H., Licad, E. and Correia, M.A., Expression of rat liver tryptophan 2,3-dioxygenase in Escherichia coli: structural and functional characterization of the purified enzyme, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 333, 1996, pp. 96–102, Entrez PubMed 8806758.
- Uchida, K., Shimizu, T., Makino, R., Sakaguchi, K., Iizuka, T., Ishimura, Y., Nozawa, T. and Hatano, M., Magnetic and natural circular dichroism of L-tryptophan 2,3-dioxygenases and indoleamine 2,3-dioxygenase. I. Spectra of ferric and ferrous high spin forms, in J. Biol. Chem., vol. 258, 1983, pp. 2519–2525, Entrez PubMed 6600455.
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