Trigger factor

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Il trigger factor (TF) è un chaperone molecolare batterico che interagisce con le proteine all'uscita del canale del ribosoma, in modo da facilitarne il ripiegamento.[1]

Biochimica[modifica | modifica wikitesto]

Struttura lineare e tridimensionale del trigger factor[1].

Il trigger factor di E. coli è una proteina di 48 kDa che si associa al ribosoma attraverso un dominio N-terminale secondo un rapporto di 1:1.[1] Durante la sintesi di una proteina, il trigger factor fornisce un ambiente che previene interazioni intermolecolare scorrette all'interno della catena polipeptidica in uscita dal canale del ribosoma. Questa associazione rallenta il ripiegamento della proteina. [2]Durante il ripiegamento i domini idrofobici vengono confinati all'interno della catena, e questo diminuisce l'affinità tra il ribosoma e il trigger factor, che si stacca. Nel caso di sintesi proteine multi-dominio il TF viene nuovamente reclutato all'uscita di nuova catena polipeptidica non ripiegata dal canale del ribosoma.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ a b c Timm Maier, Lars Ferbitz, Elke Deuerling, Nenad Ban, A cradle for new proteins: trigger factor at the ribosome., in Current Opinion in Structural Biology, n. 15, 2005.
  2. ^ Maier R., Scholz C., Schmidt FX., Dynamic association of trigger factor with protein substrate., in J Mol Biol, n. 314, 2001.
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