Struttura proteica

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Le proteine sono catene di amminoacidi costituite da 20 L-α-amminoacidi diversi, denominati anche residui, che si ripiegano in strutture tridimensionali uniche. La forma in cui una proteina si ripiega naturalmente è definita “stato nativo”, che è determinato dalla sua sequenza di amminoacidi. Al di sotto di circa 40 residui è più frequentemente usato il termine peptide anziché proteina. Un certo numero di residui è necessario per eseguire una certa funzione biochimica, ed il limite basilare per una dimensione funzionale sembra essere intorno ai 40-50 residui. Le dimensioni di una proteina vanno da questo limite a diverse migliaia di residui nelle proteine plurifunzionali e strutturali. Comunque, la comune stima per la media della lunghezza di una proteina è intorno ai 300 residui. Aggregati molto grandi possono essere anche formati da subunità proteiche, ad esempio molte migliaia di molecole di actina si assemblano in un filamento di actina. Si ritrovano inoltre grandi proteine complessate con RNA nelle particelle ribosomiali, così da costituire, appunto, i ribosomi.

I biochimici si riferiscono a quattro distinti aspetti per la struttura di una proteina:

  • Struttura primaria: la sequenza di amminoacidi.
  • Struttura secondaria: sotto-strutture altamente modellate – alfa elica e beta foglietto ripiegato – o segmenti di catena che assumono una forma non stabile. Le strutture secondarie sono definite a livello locale, il che significa che possono esistere molti differenti modelli secondari in una singola molecola proteica.
  • Struttura terziaria: la forma globale di una singola molecola proteica, ossia la relazione spaziale del modello della struttura secondaria con un altro.
  • Struttura quaternaria: la forma o la struttura che risulta dall’unione di più molecole proteiche, solitamente definite subunità proteiche in questo contesto, le cui singole funzioni prendono parte alla funzione globale del grande elemento, o complesso proteico.

In aggiunta a questi livelli di struttura le proteine possono spostarsi tra diverse strutture simili durante la realizzazione della propria funzione biologica. Nel contesto di questi riarrangiamenti funzionali, le strutture terziarie e quaternarie sono comunemente definite “conformazioni”, e le transizione tra di esse sono chiamate ‘’’cambiamenti conformazionali’’’.

Le strutture primarie sono rette da legami peptidici covalenti, che vengono formati durante il processo di traduzione. Le strutture secondarie sono invece mantenute da legami idrogeno. La struttura terziaria è sorretta primariamente da interazioni idrofobiche e poi da legami idrogeno, interazioni ioniche e ponti disolfuro.

Le due terminazioni delle catene amminoacidiche sono definite “terminazione carbossilica” (C-terminale) e “terminazione amminica” (N-terminale) e sono basate sulla natura dei gruppi liberi delle due estremità.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]