Amminometiltransferasi
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| amminometiltransferasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 2.1.2.10 |
| Classe | Transferasi |
| Nome sistematico | |
| [proteina]-S8-amminometildiidrolipoillisina:tetraidrofolato amminometiltransferasi (genera ammonio) | |
| Altri nomi | |
| S-amminometildiidrolipoilproteina:(6S)-tetraidrofolato amminometiltransferasi (genera ammonio); proteina T; glicina sintasi; tetraidrofolato amminometiltransferasi; [proteina]-8-S-amminometildiidrolipoillisina:tetraidrofolato amminometiltransferasi (genera ammonio) | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La amminometiltransferasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:
- [proteina]-S8-amminometildiidrolipoillisina + tetraidrofolato ⇄ [proteina]-diidrolipoillisina + 5,10-metilenetetraidrofolato + NH3
L'enzima è un componente, assieme alla glicina deidrogenasi (decarbossilante) (numero EC 1.4.4.2[1]) ed alla diidrolipoil deidrogenasi (numero EC 1.8.1.4[2]), del sistema di taglio della glicina, conosciuto come glicina sintasi. Il sistema di taglio della glicina è costituito da quattro componenti che si associano debolmente: la proteina P (numero EC 1.4.4.2[1]), la proteina T (EC 2.1.2.10), la proteina L (numero EC 1.8.1.4[2]) e la proteina H che porta il lipoile [3].
Note[modifica | modifica wikitesto]
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Nesbitt, N.M., Baleanu-Gogonea, C., Cicchillo, R.M., Goodson, K., Iwig, D.F., Broadwater, J.A., Haas, J.A., Fox, B.G. and Booker, S.J., Expression, purification, and physical characterization of Escherichia coli lipoyl(octanoyl)transferase, in Protein Expr. Purif., vol. 39, 2005, pp. 269–282, Entrez PubMed 15642479.
- Perham, R.N., Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions, in Annu. Rev. Biochem., vol. 69, 2000, pp. 961–1004, Entrez PubMed 10966480.
- Okamura-Ikeda, J., Fujiwara, K. and Motokawa, Y., Purification and characterization of chicken liver T protein, a component of the glycine cleavage system, in J. Biol. Chem., vol. 257, 1982, pp. 135–139, Entrez PubMed 7053363.
