Fosfoglicerato deidrogenasi

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fosfoglicerato deidrogenasi
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Numero EC 1.1.1.95
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
3-fosfo-D-glicerato:NAD+ 2-ossidoreduttasi
Altri nomi
D-3-fosfoglicerato:NAD+ ossidoreduttasi; α-fosfoglicerato deidrogenasi; 3-fosfoglicerato deidrogenasi; acido 3-fosfoglicerico deidrogenasi; D-3-fosfoglicerato deidrogenasi; glicerato 3-fosfato deidrogenasi; glicerato-1,3-fosfato deidrogenasi; fosfoglicerato ossidoreduttasi; acido fosfoglicerico deidrogenasi; SerA; 3-fosfoglicerato:NAD+ 2-ossidoreduttasi; SerA 3PG deidrogenasi; 3PHP reduttasi; αKG reduttasi; D- e L-HGA
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La fosfoglicerato deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

(1) 3-fosfo-D-glicerato + NAD+ 3-fosfonoossipiruvato + NADH + H+
(2) 2-idrossiglutarato + NAD+ 2-ossoglutarato + NADH + H+

L'enzima catalizza il primo passaggio della biosintesi della serina in Escherichia coli. La reazione (1) avviene solitamente in senso inverso ed è inibita dalla presenza di serina e glicina. L'enzima presenta la particolarità di agire anche come una D- e L-2-idrossiglutarato deidrogenasi (il miglior substrato è la conformazione D) e come una 2-ossoglutarato reduttasi. Si è ipotizzato[1] che la concentrazione intercellulare possa regolare la biosintesi di serina direttamente modulando l'attività di questo enzima.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Pizer, L.I., The pathway and control of serine biosynthesis in Escherichia coli in J. Biol. Chem., vol. 238, 1963, pp. 3934–3944, Entrez PubMed 14086727.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • Schuller, D.J., Grant, G.A. and Banaszak, L.J., The allosteric ligand site in the Vmax-type cooperative enzyme phosphoglycerate dehydrogenase in Nat. Struct. Biol., vol. 2, 1995, pp. 69–76, Entrez PubMed 7719856.
  • Zhao, G. and Winkler, M.E., A novel α-ketoglutarate reductase activity of the serA-encoded 3-phosphoglycerate dehydrogenase of Escherichia coli K-12 and its possible implications for human 2-hydroxyglutaric aciduria in J. Bacteriol., vol. 178, 1996, pp. 232–239, Entrez PubMed 8550422.
  • Sugimoto, E. and Pizer, L.I., The mechanism of end product inhibition of serine biosynthesis. I. Purification and kinetics of phosphoglycerate dehydrogenase in J. Biol. Chem., vol. 243, 1968, pp. 2081–1089, Entrez PubMed 4384871.
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