Catelicidina

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Catelicidina
Struttura chimica
Struttura della catelicidina
Gene
HUGO CAMP CAP-18; CAP18; CRAMP; FALL-39; FALL39; LL37
Entrez 820
Locus Chr. 3 p21.31
Proteina
OMIM 600474
UniProt P49913

La catelicidina è una proteina prodotta da granulociti neutrofili ed epiteli sulla base del segnale mediato citochine infiammatorie che ne stimolano la sintesi[1][2].

Deriva da un precursore di 18 kDa che viene clivato in due peptidi. Uno dei due suoi frammenti, denominato LL-37, è direttamente tossico per certi microrganismi perché lega e neutralizza il lipopolisaccaride, un componente della parete dei batteri Gram-negativi, agendo come antibiotico; talvolta ha un ruolo nell'attivazione dei leucociti[1][3].

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ a b Reinholz M, Ruzicka T, Schauber J, Cathelicidin LL-37: an antimicrobial peptide with a role in inflammatory skin disease in Ann Dermatol, vol. 24, nº 2, maggio 2012, pp. 126–35, DOI:10.5021/ad.2012.24.2.126, PMC 3346901, PMID 22577261.
  2. ^ Jung YJ, Lee SY, Moon YS, Kang KK, Enhanced resistance to bacterial and fungal pathogens by overexpression of a human cathelicidin antimicrobial peptide (hCAP18/LL-37) in Chinese cabbage in Plant Biotechnol Rep, vol. 6, nº 1, gennaio 2012, pp. 39–46, DOI:10.1007/s11816-011-0193-0, PMC 3262131, PMID 22308171.
  3. ^ Frasca L, Lande R, Role of Defensins and Cathelicidin LL37 in Auto-immune and Auto-inflammatory diseases in Curr Pharm Biotechnol, gennaio 2012, PMID 22250708.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]