Aspartato carbammiltransferasi
| aspartato carbammiltransferasi | |
|---|---|
 Struttura tridimensionale di Aspartato carbammiltransferasi da Escherichia coli. PDB 2ATC | |
| Numero EC | 2.1.3.2 |
| Classe | Transferasi |
| Nome sistematico | |
| carbammil-fosfato:L-aspartato carbammiltransferasi | |
| Altri nomi | |
| carbammilaspartotranschinasi; aspartato transcarbammilasi; aspartato carbammiltransferasi; ATCasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
| aspartato transcarbamilasi | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | CAD |
| Entrez | 790 |
| Locus | Chr. 2 p21-p22 |
| Proteina | |
| OMIM | 114010 |
| UniProt | P27708 |
| Enzima | |
| Numero EC | 2.1.3.2 |
La aspartato carbammiltransferasi (o aspartato transcarbammilasi, o ATCasi) è un enzima allosterico appartenente alla classe delle transferasi coinvolto nella sintesi delle basi pirimidiniche. La struttura di questo enzima è composta da dodici subunità, sei delle quali sono dette subunità catalitiche e sei sono unità regolatorie. Esso catalizza, più nel dettaglio, la seguente reazione:
- carbammilfosfato + L-aspartato = fosfato + N-carbammil-L-aspartato
L'enzima presenta due effettori allosterici: ATP, che attiva l'enzima, e CTP, che lo reprime. La struttura di questo enzima è stata investigata in entrambe le sue conformazioni. La struttura ai raggi X della ATCasi rivela che le subunità catalitiche sono disposte come gruppi di trimeri (c3) uniti a tre gruppi di dimeri regolatori (r2), ciascun dimero regolatorio si unisce a due subunità catalitiche in trimetri c3 differenti. I trimetri catalitici isolati sono attivi, hanno una curva di saturazione iperbolica (non cooperativa) e non sono influenzati da CTP o ATP, in quanto questi ultimi si legano solo alle subunità regolatorie dell'ACTasi. Le subunità regolatorie isolate, invece, legano soltanto gli effettori allosterici, ma non presentano alcuna attività enzimatica: il loro ruolo risulta essere confinato soltanto alla funzione regolatrice. Le transizioni allosteriche dallo stato T inattivo (CTP) allo stato R attivo (ATP) comportano modificazioni conformazionali a livello di struttura quaternaria e terziaria, mentre la secondaria è sostanzialmente preservata. Una volta attivato l'enzima, dissociatosi dalle subunità regolatorie invece associate agli effettori, le subunità catalitiche reagiscono con i substrati mediante legame cooperativo: il legame del substrato ad una subunità catalitica determina un incremento dell'affinità di legame del substrato e dell'attività catalitica delle altre 5 subunità catalitiche.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Lowenstein, J.M. e Cohen, P.P. Studies on the biosynthesis of carbamylaspartic acid. J. Biol. Chem. 220 (1956) 57–70. Entrez PubMed 13319326
- Reichard, P. e Hanshoff, G. Aspartate carbamyl transferase from Escherichia coli. Acta Chem. Scand. 10 (1956) 548–566.
- Shepherson, M. e Pardee, A.B. Production and crystallization of aspartate transcarbamylase. J. Biol. Chem. 235 (1960) 3233–3237.
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