Protomero: differenze tra le versioni
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In [[biologia strutturale]], il '''protomero''' è l'unità strutturale di una [[proteina]] [[oligomero|oligomerica]]. E' la più piccola unità composta da almeno due catene proteiche diverse che formano un etero-oligomero più grande in associazione a due o più copie di questa unità. |
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Versione delle 21:58, 4 lug 2022
In biologia strutturale, il protomero è l'unità strutturale di una proteina oligomerica. E' la più piccola unità composta da almeno due catene proteiche diverse che formano un etero-oligomero più grande in associazione a due o più copie di questa unità.
Il termine fu introdotto da Chetverin[1] per rendere non ambigua la nomenclatura nell'enzima Na+/K+-ATPasi. Quest'ultimo è composto da due subunità: una grande subunità catalitica α e una più piccola subunità glicoproteica β (oltre a un proteolipide chiamati subunità γ). All'epoca non era chiaro come funzionassero insieme. Inoltre, quando si parlava di dimero, non era chiaro se ci si riferisse ad αβ o a (αβ)2. Chetverin suggerì di classificare αβ come protomero e (αβ)2 come diprotomero.
I protomeri di solito si organizzano secondo una simmetria ciclica per formare simmetrie a gruppo puntuale chiuso.
In chimica, un protomero è una molecola che mostra tautomerismo per la posizione di un protone.[2][3]
Esempi
L'emoglobina è un eterotetramero composto da quattro subunità (due α e due β). Dal punto di vista strutturale e funzionale, la molecola è meglio descritta come (αβ)2, ovvero un dimero di due αβ-protomeri, cioè un diprotomero.[4]
L'aspartato carbammiltransferasi ha una composizione di subunità α6β6. I sei six αβ-protomeri sono disposti seconda una simmetria D3.
I capsidi virali sono spesso composti di protomeri. Il protomero nei virus rappresenta la catena polipeptidica ripiegata facente parte della composizione del capside andando a determinarne la forma. Il modo in cui si dispongono formano un capside ad icosaedro o a spirale.
Esempi in chimica comprendono la tirosina e l'acido 4-amminobenzoico. Il primo può essere deprotonato per formare anioni di carbossilato e fenossido[5] e il secondo può essere protonato in gruppi aminici o carbossile.[6]
Note
- ^ Evidence for a diprotomeric structure of Na, K-ATPase: Accurate determination of protein concentration and quantitative end-group analysis, in FEBS Lett, vol. 196, 1986, pp. 121–125, DOI:10.1016/0014-5793(86)80225-3.
- ^ P. M. Lalli, B. A. Iglesias, H. E. Toma, G. F. de Sa, R. J. Daroda, J. C. Silva Filho, J. E. Szulejko, K. Araki and M. N. Eberlin, J. Mass Spectrom., 2012, 47, 712–719.
- ^ C. Lapthorn, T. J. Dines, B. Z. Chowdhry, G. L. Perkins and F. S. Pullen, Rapid Commun. Mass Spectrom., 2013, 27, 2399–2410.
- ^ Fundamentals of protein structure and function, New York, Springer, 2007, pp. 105–120, ISBN 978-0-387-26352-6.
- ^ J. Am. Chem. Soc., 2009, 131 (3), pp 1174–1181
- ^ J. Phys. Chem. A, 2011, 115 (26), pp 7625–7632
