Xantina deidrogenasi
| xantina deidrogenasi | |
|---|---|
 Xantina deidrogenasi dimer, Bos taurus | |
| Numero EC | 1.17.1.4 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| xantina:NAD+ ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| NAD+-xantina deidrogenasi; xantina-NAD+ ossidoreduttasi; xantina/NAD+ ossidoreduttasi; xantina ossidoreduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La xantina deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima agisce su una varietà di purine ed aldeidi, tra cui l'ipoxantina. L'enzima presente negli eucarioti è una flavoproteina e un molibdo-enzima, contiene un cofattore FAD un cofattore molibdeno e due centri ferro-zolfo ([2Fe-2S]); l'enzima animale può avere anche attività enzimatica da xantina ossidasi (numero EC 1.17.3.2[1]) (un tipo di ossidasi).
Quello presente del fegato agisce in vivo soprattutto come deidrogenasi, ma può anche agire come xantina ossidasi in vitro se conservato a -20 °C, se trattato con agenti proteolitici, con solventi organici o con reagenti tiolici come ad esempio Cu2+, la N-etilmaleimmide o il 4-mercuriobenzoato. L'effetto dei reagenti tiolici può essere invertito da tioli quali il 1,4-ditioeritritolo.
La conversione all'attività di xantina ossidasi può essere anche ottenuta attraverso la enzima-tiolo transidrogenasi (glutatione-disolfuro) (numero EC 1.8.4.7[2]), in presenza di glutatione disolfuro. In altri tessuti animali, l'enzima ha comunemente attività ossidasica, ma può essere convertito in deidrogenasi dal 1,4-ditioeritritolo.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
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