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Xantina deidrogenasi

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xantina deidrogenasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Xantina deidrogenasi dimer, Bos taurus
Numero EC 1.17.1.4
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
xantina:NAD+ ossidoreduttasi
Altri nomi
NAD+-xantina deidrogenasi; xantina-NAD+ ossidoreduttasi; xantina/NAD+ ossidoreduttasi; xantina ossidoreduttasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La xantina deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

xantina + NAD+ + H2O urato + NADH + H+

L'enzima agisce su una varietà di purine ed aldeidi, tra cui l'ipoxantina. L'enzima presente negli eucarioti è una flavoproteina e un molibdo-enzima, contiene un cofattore FAD un cofattore molibdeno e due centri ferro-zolfo ([2Fe-2S]); l'enzima animale può avere anche attività enzimatica da xantina ossidasi (numero EC 1.17.3.2[1]) (un tipo di ossidasi).

Quello presente del fegato agisce in vivo soprattutto come deidrogenasi, ma può anche agire come xantina ossidasi in vitro se conservato a -20 °C, se trattato con agenti proteolitici, con solventi organici o con reagenti tiolici come ad esempio Cu2+, la N-etilmaleimmide o il 4-mercuriobenzoato. L'effetto dei reagenti tiolici può essere invertito da tioli quali il 1,4-ditioeritritolo.

La conversione all'attività di xantina ossidasi può essere anche ottenuta attraverso la enzima-tiolo transidrogenasi (glutatione-disolfuro) (numero EC 1.8.4.7[2]), in presenza di glutatione disolfuro. In altri tessuti animali, l'enzima ha comunemente attività ossidasica, ma può essere convertito in deidrogenasi dal 1,4-ditioeritritolo.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Parzen, S.D. and Fox, A.S., Purification of xanthine dehydrogenase from Drosophila melanogaster, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 92, 1964, pp. 465–471, Entrez PubMed 14264879.
  • Rajagopalan, K.V. and Handler, P., Purification and properties of chicken liver xanthine dehydrogenase, in J. Biol. Chem., vol. 242, 1967, pp. 4097–4107, Entrez PubMed 4294045.
  • Smith, S.T., Rajagopalan, K.V. and Handler, P., Purification and properties of xanthine dehydroganase from Micrococcus lactilyticus, in J. Biol. Chem., vol. 242, 1967, pp. 4108–4117, Entrez PubMed 6061702.
  • Parschat, K., Canne, C., Hüttermann, J., Kappl, R. and Fetzner, S., Xanthine dehydrogenase from Pseudomonas putida 86: specificity, oxidation-reduction potentials of its redox-active centers, and first EPR characterization, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 1544, 2001, pp. 151–165, Entrez PubMed 11341925.
  • Ichida, K., Amaya, Y., Noda, K., Minoshima, S., Hosoya, T., Sakai, O., Shimizu, N. and Nishino, T., Cloning of the cDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): structural analysis of the protein and chromosomal location of the gene, in Gene, vol. 133, 1993, pp. 279–284, Entrez PubMed 8224915.
  • Truglio, J.J., Theis, K., Leimkuhler, S., Rappa, R., Rajagopalan, K.V. and Kisker, C., Crystal structures of the active and alloxanthine-inhibited forms of xanthine dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus, in Structure, vol. 10, 2002, pp. 115–125, Entrez PubMed 11796116.
  • Hille, R., The mononuclear molybdenum enzymes, in Chem. Rev., vol. 96, 1996, pp. 2757–2816, Entrez PubMed 11848841.
  • Enroth, C., Eger, B.T., Okamoto, K., Nishino, T., Nishino, T. and Pai, E.F., Crystal structures of bovine milk xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase: structure-based mechanism of conversion, in Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 97, 2000, pp. 10723–10728, Entrez PubMed 11005854.
  • Della Corte, E. and Stirpe, F., The regulation of rat liver xanthine oxidase. Involvement of thiol groups in the conversion of the enzyme activity from dehydrogenase (type D) into oxidase (type O) and purification of the enzyme, in Biochem. J., vol. 126, 1972, pp. 739–745, Entrez PubMed 4342395.
  • Battelli, M.G. and Lorenzoni, E., Purification and properties of a new glutathione-dependent thiol:disulphide oxidoreductase from rat liver, in Biochem. J., vol. 207, 1982, pp. 133–138, Entrez PubMed 6960894.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

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  1. ^ (EN) 1.17.3.2, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  2. ^ (EN) 1.8.4.7, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.