Acetilcolinesterasi: differenze tra le versioni
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L''''acetilcolinesterasi''' è un [[enzima]] appartenente alla classe delle [[idrolasi]] che catalizza la seguente reazione: |
L''''acetilcolinesterasi''' (AChE) è un [[enzima]] appartenente alla classe delle [[idrolasi]] che catalizza la seguente reazione: |
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''[[acetilcolina]] + H<sub>2</sub>O → [[colina]] + [[Acido acetico|acetato]] |
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L'attività di questo enzima può essere modificata sia da [[farmaco|farmaci]] che da [[tossina|tossine]] naturali. Per esempio nella diagnosi della [[miastenia gravis]] al soggetto viene inoculato un farmaco, la [[piridostigmina]], che con la sua inibizione dell'enzima porta un leggero potenziamento delle facoltà motorie confermando l'ipotesi di diagnosi supposta. |
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==Bibliografia== |
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*{{en}} Augustinsson, K.-B. Cholinesterases. A study in comparative enzymology. Acta Physiol. Scand. 15, Suppl. 2 (1948) only. |
*{{en}} Augustinsson, K.-B. Cholinesterases. A study in comparative enzymology. Acta Physiol. Scand. 15, Suppl. 2 (1948) only. |
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Versione delle 08:35, 19 ott 2011
| acetilcolinesterasi | |
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| Numero EC | 3.1.1.7 |
| Classe | Idrolasi |
| Nome sistematico | |
| acetilcolina acetilidrolasi | |
| Altri nomi | |
| colinesterasi vera; colina esterasi I; colinesterasi; acetiltiocolinesterasi; acetilcolina idrolasi; acetil.β-metilcolinesterasi; AcCholE | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
L'acetilcolinesterasi (AChE) è un enzima appartenente alla classe delle idrolasi che catalizza la seguente reazione: acetilcolina + H2O → colina + acetato
L'enzima è normalmente presente nell'organismo dei mammiferi localizzato nella membrana post-sinaptica delle giunzioni colinergiche. La sua funzione è quella di idrolizzare l'acetilcolina scindendola in colina e acido acetico
L'attività di questo enzima può essere modificata sia da farmaci che da tossine naturali. Per esempio nella diagnosi della miastenia gravis al soggetto viene inoculato un farmaco, la piridostigmina, che con la sua inibizione dell'enzima porta un leggero potenziamento delle facoltà motorie confermando l'ipotesi di diagnosi supposta.
Bibliografia
- (EN) Augustinsson, K.-B. Cholinesterases. A study in comparative enzymology. Acta Physiol. Scand. 15, Suppl. 2 (1948) only.
- (EN) Bergmann, F., Rimon, S. and Segal, R. Effect of pH on the activity of eel esterase towards different substrates. Biochem. J. 68 (1958) 493–499. Entrez PubMed 13522650
- (EN) Cilliv, G. and Ozand, P.T. Human erythrocyte acetylcholinesterase purification, properties and kinetic behavior. Biochim. Biophys. Acta 284 (1972) 136–156. Entrez PubMed 5073758
- (EN) Leuzinger, W., Baker, A.L. and Cauvin, E. Acetylcholinesterase. II. Crystallization, absorption spectra, isoionic point. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 59 (1968) 620–623. Entrez PubMed 5238989
- (EN) Nachmansohn, D. and Wilson, I.B. The enzymic hydrolysis and synthesis of acetylcholine. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 12 (1951) 259–339. Entrez PubMed 14885021
- (EN) Zittle, C.A., DellaMonica, E.S., Custer, J.H. and Krikorian, R. Purification of human red cell acetylcholinesterase by electrophoresis, ultracentrifugation and gradient extraction. Arch. Biochem. Biophys. 56 (1955) 469–475. Entrez PubMed 14377597
Voci correlate
Altri progetti
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