Orotidina-5'-fosfato decarbossilasi
| Orotidina-5'-fosfato decarbossilasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima da E. coli[1] | |
| Numero EC | 4.1.1.23 |
| Classe | Liasi |
| Altri nomi | |
| Uridina monofosfato sintetasi (UMPS) | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
Orotidina-5'-fosfato decarbossilasi (OMP decarbossilasi) è un enzima appartenente alla classe delle liasi coinvolto nella biosintesi delle pirimidine. Catalizza la decarbossilazione dell'orotidina monofosfato (OMP) per formare uridina monofosfato (UMP). La funzione di questo enzima è essenziale per la biosintesi de novo dei nucleotidi pirimidinici uridina trifosfato, citidina trifosfato, e timidina trifosfato.
Catalisi[modifica | modifica wikitesto]
L'OMP decarbossilasi è nota per essere un catalizzatore straordinariamente efficiente in grado di accelerare la velocità di reazione di un fattore 1017. In altri termini l'enzima è in grado di catalizzare il substrato in 18 millisecondi, in una reazione che normalmente avrebbe impiegato 78 milioni di anni per avvenire in assenza dell'enzima.[2] Questa estrema efficienza enzimatica è particolarmente interessante perché OMP decarbossilasi non utilizza cofattori e non contiene metalli[3] o gruppi prostetici.[4] La catalisi si basa su pochi residui amminoacidici carichi posizionati all'interno del sito attivo dell'enzima.
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ (EN) Harris P, Navarro Poulsen JC, Jensen KF, Larsen S, Structural basis for the catalytic mechanism of a proficient enzyme: orotidine 5'-monophosphate decarboxylase, in Biochemistry, vol. 39, aprile 2000, pp. 4217–24, DOI:10.1021/bi992952r, PMID 10757968.
- ^ (EN) Radzicka A, Wolfenden R, A proficient enzyme, in Science, vol. 267, n. 5194, gennaio 1995, pp. 90–3, DOI:10.1126/science.7809611, PMID 7809611.
- ^ (EN) Miller BG, Smiley JA, Short SA, Wolfenden R, Activity of yeast orotidine-5'-phosphate decarboxylase in the absence of metals, in J. Biol. Chem., vol. 274, n. 34, agosto 1999, pp. 23841–3, DOI:10.1074/jbc.274.34.23841, PMID 10446147.
- ^ (EN) Miller BG, Wolfenden R, Catalytic proficiency: the unusual case of OMP decarboxylase, in Annu. Rev. Biochem., vol. 71, 2002, pp. 847–85, DOI:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135446, PMID 12045113.
