Metallotioneina

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Struttura tridimensionale del beta-E-dominio della Metallotioneina del grano[1]

Le metallotioneine costituiscono una famiglia ubiquitaria di proteine a basso peso molecolare (da 500 a 14.000 Da), localizzate nell'apparato del Golgi, caratterizzate da un ricco contenuto in cisteina e da un'alta affinità per i metalli pesanti.

Generalità[modifica | modifica sorgente]

Le metallotioneine (MT) furono scoperte nel 1957 da Margoshe e Vallee nel corso della purificazione di una proteina legante il cadmio estratta dalla corticale del rene del cavallo[2]. La loro funzione non è del tutto nota, ma i dati sperimentali suggeriscono che le metallotioneine siano coinvolte nella regolazione dei metalli essenziali (zinco e rame) e svolgano un ruolo di protezione contro la tossicità dei metalli pesanti e contro lo stress ossidativo. Negli esseri umani vi sono quattro principali classi isoenzimi sintetizzati principalmente nel fegato e reni: MT1 (sottotipi: A, B, E, F, G, H, L, M, X), MT2, MT3 ed MT4. La loro produzione dipende dalla disponibilità di elementi essenziali, quali zinco, rame e selenio, e dalla disponibilità degli aminoacidi istidina e cisteina.

Struttura e classificazione[modifica | modifica sorgente]

Le metallotioneine sono presenti in una vasta gamma di esseri viventi: Procarioti, Protozoi, Piante, Lieviti, Invertebrati e Vertebrati fra cui l'uomo. A causa dell'ampio spettro tassonomico, le sequenze aminoacidiche sono poco omogenee fra un phylum e l'altro per quanto riguarda il peso molecolare, il numero e la distribuzione dei residui di cisteina; sono invece relativamente omogenee all'interno dello stesso phylum (per esempio i vertebrati).

Le metallotioneine sono suddivise convenzionalmente in 3 classi in base alla distribuzione tassonomica:

  • alla I classe appartengono le metallotioneine con struttura primaria simile a quelle dei mammiferi;
  • alla II classe le metallotioneine prive di omologia con le metallotioneine dei mammiferi;
  • alla III classe le fitochelatine, i polipeptidi delle piante analoghi delle metallotioneine

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Peroza EA, Schmucki R, Güntert P, Freisinger E, Zerbe O. «The beta(E)-domain of wheat E(c)-1 metallothionein: a metal-binding domain with a distinctive structure». J Mol Biol. 2009 Mar 20;387(1):207-18. PMID 19361445
  2. ^ Margoshes, M. and B.L. Vallee. «A cadmium protein from equine kidney cortex». Journal of American Chemical Society. 1957 79:4813. DOI: 10.1021/ja01574a064

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • Klaassen CD, Liu J, Diwan BA. «Metallothionein protection of cadmium toxicity». Toxicol Appl Pharmacol. 2009 Aug 1;238(3):215-20, PMID 19362100, PMCID PMC2740813 (Free Article)