Inibitore competitivo

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Exquisite-kfind.png Per approfondire, vedi Inibitore enzimatico, Catalisi enzimatica e Enzima.
Confronto tra cinetica enzimatica ordinaria, con inibizione competitiva e con inibizione non competitiva.

Un inibitore competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione competitiva (reversibile), ovvero compete con il substrato per il legame con il sito attivo dell'enzima.

Meccanismo[modifica | modifica sorgente]

Quando un inibitore competitivo si lega al sito attivo impedisce il legame del substrato. L'effetto è quello di diminuire la concentrazione di enzima libero disponibile a reagire.

All'aumentare della concentrazione di inibitore la kmapp aumenta e quindi diminuisce la velocità della reazione v0. Asintoticamente però la velocità tende ancora a Vmax per cui l'effetto dell'inibitore può essere annullato aumentando la concentrazione di substrato. Infatti si verifica prima il legame enzima-substrato, l'inibitore competitivo perde di efficacia. La consistenza dell'inibizione dipende dunque sia dalla concentrazione di inibitore che da quella di substrato. Spesso gli inibitori competitivi mimano in modo notevole la forma dei substrati di cui inibiscono il legame.

Gli inibitori competitivi spesso sono strutturalmente simili al vero substrato.

Esempi[modifica | modifica sorgente]

Il metotrexato è un inibitore competitivo della diidrofolato reduttasi, che catalizza la riduzione del diidrofolato a tetraidrofolato.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002. ISBN 8808090353

Voci correlate[modifica | modifica sorgente]

Collegamenti esterni[modifica | modifica sorgente]