Inibitore acompetitivo

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Exquisite-kfind.png Per approfondire, vedi Inibitore enzimatico, Catalisi enzimatica e Enzima.

Un inibitore acompetitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione acompetitiva (reversibile), ovvero l'inibitore si lega a un sito diverso da quello del substrato, presente solamente nel complesso ES: interagisce solo con ES e non con E.

In pratica l'inibizione acompetitiva (così come quella mista) avvengono solo negli enzimi con due o più substrati

Meccanismo[modifica | modifica wikitesto]

Il legame dell'inibitore influenza il legame del substrato, e viceversa. Questo tipo di inibizione può essere ridotta, ma non bloccata, aumentando la concentrazione del substrato. Nonostante sia possibile per gli inibitori acompetitivi legarsi al sito attivo, questo tipo di inibizione risulta generalmente dall'effetto allosterico, in cui l'inibitore si lega ad un sito differente dell'enzima e produce una modificazione allosterica dell'enzima. La modificazione di conformazione (ad esempio della struttura terziaria o forma tridimensionale) dell'enzima riduce così l'affinità del substrato col sito attivo e l'efficienza dell'enzima.

Vmax e km diminuiscono di uno stesso fattore all'aumentare della concentrazione di inibitore: Vmax/km è costante.

Inibitore incompetitivo[modifica | modifica wikitesto]

L'inibitore incompetitivo è un tipo di inibitore acompetitivo che segue un meccanismo di inibizione incompetitiva. Tale modalità di inibizione, rara, causa una diminuzione tanto della Vmax quanto della Km.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]