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Eme ossigenasi

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eme ossigenasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Heme oxygenase I, dimer, Human
Numero EC1.14.99.3
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
eme,idrogeno-donatore:ossigeno ossidoreduttasi (α-metene-ossidante, idrossilante)
Altri nomi
proteine ORP33; eme ossigenasi (deciclizza); eme ossidasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La eme ossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

eme + 3 AH2 + 3 O2 biliverdina + FeII + CO + 3 A + 3 H2O

Richiede NADH o NADPH e la NADPH-emoproteina reduttasi (numero EC 1.6.2.4[1]). Gli atomi terminali di ossigeno, che sono incorporati nel gruppo carbonilico degli anelli pirrolici A e B della biliverdina derivano da due molecole separate di ossigeno. La terza molecola di ossigeno fornisce l'atomo che converte il carbonioα in CO. Il ferro centrale deriva dallo stato ridotto del NAD(P)H.

  1. ^ (EN) 1.6.2.4, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  • Lad, L., Schuller, D.J., Shimizu, H., Friedman, J., Li, H., Ortiz de Montellano, P.R. and Poulos, T.L., Comparison of the heme-free and -bound crystal structures of human heme oxygenase-1, in J. Biol. Chem., vol. 278, 2003, pp. 7834–7843, Entrez PubMed 12500973.
  • Noguchi, M., Yoshida, T. and Kikuchi, G., Specific requirement of NADPH-cytochrome c reductase for the microsomal heme oxygenase reaction yielding biliverdin IX α, in FEBS Lett., vol. 98, 1979, pp. 281–284, Entrez PubMed 105935.
  • Yoshida, T., Takahashi, S. and Kikuchi, J., Partial purification and reconstitution of the heme oxygenase system from pig spleen microsomes, in J. Biochem. (Tokyo), vol. 75, 1974, pp. 1187–1191, Entrez PubMed 4370250.
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