Eme ossigenasi
Aspetto
eme ossigenasi | |
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Heme oxygenase I, dimer, Human | |
Numero EC | 1.14.99.3 |
Classe | Ossidoreduttasi |
Nome sistematico | |
eme,idrogeno-donatore:ossigeno ossidoreduttasi (α-metene-ossidante, idrossilante) | |
Altri nomi | |
proteine ORP33; eme ossigenasi (deciclizza); eme ossidasi | |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
La eme ossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
Richiede NADH o NADPH e la NADPH-emoproteina reduttasi (numero EC 1.6.2.4[1]). Gli atomi terminali di ossigeno, che sono incorporati nel gruppo carbonilico degli anelli pirrolici A e B della biliverdina derivano da due molecole separate di ossigeno. La terza molecola di ossigeno fornisce l'atomo che converte il carbonioα in CO. Il ferro centrale deriva dallo stato ridotto del NAD(P)H.
Note
[modifica | modifica wikitesto]Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Lad, L., Schuller, D.J., Shimizu, H., Friedman, J., Li, H., Ortiz de Montellano, P.R. and Poulos, T.L., Comparison of the heme-free and -bound crystal structures of human heme oxygenase-1, in J. Biol. Chem., vol. 278, 2003, pp. 7834–7843, Entrez PubMed 12500973.
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- Yoshida, T., Takahashi, S. and Kikuchi, J., Partial purification and reconstitution of the heme oxygenase system from pig spleen microsomes, in J. Biochem. (Tokyo), vol. 75, 1974, pp. 1187–1191, Entrez PubMed 4370250.
- Sunderman, F.W., Jr., Downs, J.R., Reid, M.C. and Bibeau, L.M., Gas-chromatographic assay for heme oxygenase activity, in Clin. Chem., vol. 28, 1982, pp. 2026–2032, Entrez PubMed 6897023.
- Maines, M.D., Ibrahim, N.G. and Kappas, K., Solubilization and partial purification of heme oxygenase from rat liver, in J. Biol. Chem., vol. 252, 1977, pp. 5900–5903, Entrez PubMed 18477.