Alcol deidrogenasi
| alcol deidrogenasi | |
|---|---|
 Alcol deidrogenasi umana | |
| Numero EC | 1.1.1.1 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| alcol:NAD+ ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| aldeide reduttasi; ADH | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La alcol deidrogenasi (ADH) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione. Si tratta di una reazione reversibile che avviene nel citosol.
- alcol + NAD+ ⇄ aldeide o chetone + NADH + H+
Si tratta di una proteina con un dito di zinco (per funzionare, ADH richiede la presenza di zinco), che agisce su alcoli primari e secondari. Negli animali, ma non nei lieviti, agisce anche su alcoli secondari ciclici.
Ruolo metabolico[modifica | modifica wikitesto]
Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo metabolico è quello di catabolizzare alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel lievito e in molti batteri essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della fermentazione alcolica.
Questo enzima è quindi il responsabile della catalisi dell'etanolo e del metanolo. L'etanolo viene convertito in acetaldeide, mentre il metanolo in formaldeide, composto notoriamente tossico in grado di ledere la vista e in grandi quantità condurre alla morte: ciò significa che il pericolo conseguente all'ingestione di metanolo non deriva dal composto in sé, ma dall'azione catalitica dell'alcol deidrogenasi. Un buon modo per risolvere casi clinici di questo tipo è quello di somministrare quantità maggiori di etanolo che viene convertito in acetaldeide: l'alcol deidrogenasi infatti presenta un'affinità maggiore per l'etanolo, che funge da inibitore competitivo nei confronti del metanolo, e dunque in uguali concentrazioni l'alcol deidrogenasi si lega al primo ignorando il secondo che viene eliminato tramite i reni. Nei bambini al di sotto dei 5 anni la tossicità di alcol è più elevata a causa della fisiologica carenza di alcol-deidrogenasi epatica. Nel bambino 5ml/kg di alcol assoluto possono essere letali; per un bambino di 15 kg è già pericolosa la dose di 25 ml.
Altre alcol deidrogenasi[modifica | modifica wikitesto]
Esistono diversi altri tipi di alcol deidrogenasi, tutte appartenenti alla sotto-sottoclasse EC 1.1.1, come:
- alcol deidrogenasi (NADP+), che utilizza NADP+ come coenzima;
- allil-alcol deidrogenasi;
- alcol deidrogenasi (NAD(P)+);
- aril-alcol deidrogenasi;
- aril-alcol deidrogenasi (NADP+);
- 3-idrossibenzil-alcol deidrogenasi;
- perillil-alcol deidrogenasi;
- (alcol a lunga catena) deidrogenasi;
- coniferil-alcol deidrogenasi;
- cinnamil-alcol deidrogenasi;
- alcol deidrogenasi (accettore) (appartenente alla sotto-sottoclasse EC 1.1.99).
L'alcol deidrogenasi classe I metabolizza la maggior parte dell'alcol, in quanto presenta il maggior grado di affinità. Nonostante alcol deidrogenasi classe II e classe II abbiano bassa affinità con il substrato, svolgono un ruolo fondamentale nel metabolismo dell'etanolo quando quest'ultimo è presente in alta concentrazione; in questo caso, questi enzimi lo metabolizzano velocemente aiutando nella reazione.
Farmaci[modifica | modifica wikitesto]
L'alcol deidrogenasi viene inibita dal farmaco fomepizolo, utilizzato per trattare il glicole etilenico o overdose da metanolo.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Brändén, G.-I., Jörnvall, H., Eklund, H. e Furugren, B. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn, vol. 11, Academic Press, New York, 1975, pp. 103–190.
- Jörnvall, H. Differences between alcohol dehydrogenases. Structural properties and evolutionary aspects. Eur. J. Biochem. 72 (1977) 443–452. Entrez PubMed 320001
- Negelein, E. e Wulff, H.-J. Diphosphopyridinproteid ackohol, acetaldehyd. Biochem. Z. 293 (1937) 351–389.
- Sund, H. e Theorell, H. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 25–83.
- Theorell, H. Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20 (1958) 31–49. Entrez PubMed 13605979
Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]
Altri progetti[modifica | modifica wikitesto]
Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su alcol deidrogenasi
Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]
- (EN) alcohol dehydrogenase, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.
