Triptofano alfa,beta-ossidasi
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| triptofano alfa,beta-ossidasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.3.3.10 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| L-triptofano:ossigeno α,β-ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| L-triptofano 2′,3′-ossidasi; L-triptofano α,β-deidrogenasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La triptofano alfa,beta-ossidasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- L-triptofano + O2 ⇄ α,β-dideidrotriptofano + H2O2
L'enzima richiede eme. Quello di Chromobacterium violaceum è specifico per i derivati del triptofano, avendo il gruppo carbossilico libero, o come ammide o come estere. Inoltre catalizza la α,β deidrogenazione delle catene laterali dell'L-triptofano nei peptidi. Il prodotto della reazione è in grado di idrolizzarsi spontaneamente per formare indolopiruvato.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Genet, R., Denoyelle, C. and Menez, A., Purification and partial characterization of an amino acid α,β-dehydrogenase, L-tryptophan 2′,3′-oxidase from Chromobacterium violaceum, in J. Biol. Chem., vol. 269, 1994, pp. 18177–18184, Entrez PubMed 8027079.
- Genet, R., Benetti, P.H., Hammadi, A. and Menez, A., L-Tryptophan 2′,3′-oxidase from Chromobacterium violaceum. Substrate specificity and mechanistic implications, in J. Biol. Chem., vol. 270, 1995, pp. 23540–23545, Entrez PubMed 7559518.
