Tenascina

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La tenascina è una glicoproteina adesiva, costituente della matrice extracellulare. Essa è abbondante nella matrice extracellulare degli embrioni dei vertebrati durante il loro sviluppo e riappare nelle ferite in guarigione e nello stroma di alcuni tumori, oltre che in alcuni tipi di tessuto cartilagineo.[1]

Si conoscono 4 sotto tipi di tenascina:

  • Tenascina-C è il capostipite della famiglia genica.[2][3]
  • Tenascina-R si trova nel sistema nervoso.
  • Tenascina-X si trova principalmente nel tessuto connettivo lasso; mutazioni del gene tenascin-X umano possono portare ad una forma di sindrome di Ehlers-Danlos.[4]
  • Tenascina-W si trova nel rene e nell'osso in sviluppo.

Tenascina C[modifica | modifica wikitesto]

La Tenascina-C è la proteina più intensamente studiata della famiglia. Si trova nel embrione è serve da fattore di migrazione della cresta neurale; è anche abbondante nei tendini in via di sviluppo, nell'osso e nella cartilagine. La Tenascina-C (TN-C) è una glicoproteina che nell'uomo è codificata dal gene TNC. È localizzata sul cromosoma 9 con Locus genico 9q33. L'intera regione codificante la famiglia delle tenascine estende approssimativamente 80 kilobases si traduce in 2.203 aminoacidi.[5]

La TN-C è altamente espresso durante l'embriogenesi e si esprime brevemente durante organogenesi, mentre negli organi sviluppati l'espressione è assente o presente solo in tracce.[6] La TN-C ha dimostrato di essere upregulata in condizioni patologiche causate dall'infiammazione, infezione, tumorigenesi e in siti che sono soggetti a particolari forze biomeccaniche.[6][7]

Ha proprietà anti-adesive, provoca l'arrondamento (perdita di forma strutturale) di cellule in coltura tissutale dopo che viene aggiunta al mezzo di cultura. Un meccanismo per spiegare ciò è dato dalla sua capacità di legarsi alla matrice extracellulare con la glicoproteina fibronectina per bloccare le interazioni della fibronectina con specifici syndecans (singole proteine ​​di dominio transmembrana che si pensa agiscano come co-recettori, soprattutto con i recettori accoppiati alla proteina G).

L'espressione di tenascina-C nello stroma di alcuni tumori è associato ad una prognosi infausta.[8][9][10]

Anticorpi anti-tenascina-C sono stati utilizzati per la diagnosi e la terapia di diversi tipi di tumori.[11][12]

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ Leahy DJ, Hendrickson WA, Aukhil I, Erickson HP, Structure of a fibronectin type III domain from tenascin phased by MAD analysis of the selenomethionyl protein in Science, vol. 258, nº 5084, 1992, pp. 987–91, PMID 1279805.
  2. ^ Nies DE, Hemesath TJ, Kim JH, Gulcher JR, Stefansson K, The complete cDNA sequence of human hexabrachion (Tenascin). A multidomain protein containing unique epidermal growth factor repeats in J. Biol. Chem., vol. 266, nº 5, 1991, pp. 2818–23, PMID 1704365.
  3. ^ Siri A, Carnemolla B, Saginati M, Leprini A, Casari G, Baralle F, Zardi L, Human tenascin: primary structure, pre-mRNA splicing patterns and localization of the epitopes recognized by two monoclonal antibodies in Nucleic Acids Res., vol. 19, nº 3, 1991, pp. 525–31, PMC 333643, PMID 1707164.
  4. ^ Bristow J, Carey W, Egging D, Schalkwijk J, Tenascin-X, collagen, elastin, and the Ehlers-Danlos syndrome in Am J Med Genet C Semin Med Genet, 139C, nº 1, 2005, pp. 24–30, DOI:10.1002/ajmg.c.30071, PMID 16278880.
  5. ^ Gulcher JR, Nies DE, Alexakos MJ, Ravikant NA, Sturgill ME, Marton LS, Stefansson K, Structure of the human hexabrachion (tenascin) gene in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 88, nº 21, 1991, pp. 9438–42, PMC 52733, PMID 1719530.
  6. ^ a b Chiquet-Ehrismann R, Tenascins in Int. J. Biochem. Cell Biol., vol. 36, nº 6, 2004, pp. 986–90, DOI:10.1016/j.biocel.2003.12.002, PMID 15094113.
  7. ^ Webb CM, Zaman G, Mosley JR, Tucker RP, Lanyon LE, Mackie EJ, Expression of tenascin-C in bones responding to mechanical load in J. Bone Miner. Res., vol. 12, nº 1, 1997, pp. 52–8, DOI:10.1359/jbmr.1997.12.1.52, PMID 9240725.
  8. ^ Nong Y, Wu D, Lin Y, Zhang Y, Bai L, Tang H, Tenascin-C expression is associated with poor prognosis in hepatocellular carcinoma (HCC) patients and the inflammatory cytokine TNF-α-induced TNC expression promotes migration in HCC cells in Am J Cancer Res, vol. 5, nº 2, 2015, pp. 782–91, PMC 4396033, PMID 25973315.
  9. ^ (ZH) Nong Y, Bai L, Tang H, [Advances in molecular mechanisms of tenascin-C in promoting tumor metastasis] in Sheng Wu Yi Xue Gong Cheng Xue Za Zhi, vol. 32, nº 1, 2015, pp. 240–4, PMID 26040014.
  10. ^ Langlois B, Saupe F, Rupp T, Arnold C, van der Heyden M, Orend G, Hussenet T, AngioMatrix, a signature of the tumor angiogenic switch-specific matrisome, correlates with poor prognosis for glioma and colorectal cancer patients in Oncotarget, vol. 5, nº 21, 2014, pp. 10529–45, PMC 4279391, PMID 25301723.
  11. ^ Daniels DA, Chen H, Hicke BJ, Swiderek KM, Gold L, A tenascin-C aptamer identified by tumor cell SELEX: systematic evolution of ligands by exponential enrichment in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 100, nº 26, 2003, pp. 15416–21, DOI:10.1073/pnas.2136683100, PMC 307582, PMID 14676325.
  12. ^ Orend G, Chiquet-Ehrismann R, Tenascin-C induced signaling in cancer in Cancer Lett., vol. 244, nº 2, 2006, pp. 143–63, DOI:10.1016/j.canlet.2006.02.017, PMID 16632194.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Pagon RA, Adam MP, Ardinger HH, Wallace SE, Amemiya A, Bean LJH, Bird TD, Dolan CR, Fong CT, Smith RJH, Stephens K,, Levy HP, Ehlers-Danlos Syndrome, Hypermobility Type in GeneReviews® [Internet]. Seattle (WA): University of Washington, Seattle; 1993-2015., PMID 20301456.
  • Zhang H, 99mTc-Mercaptoacetyl-Glu-Glu-aptamer specific for tenascin-C . in Molecular Imaging and Contrast Agent Database (MICAD) [Internet]. Bethesda (MD): National Center for Biotechnology Information (US); 2004-2013. 2008 Jul 17 [updated 2008 Aug 12]., PMID 20641927.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]