S-(idrossimetil)glutatione deidrogenasi
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S-(idrossimetil)glutatione deidrogenasi | |
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Numero EC | 1.1.1.284 |
Classe | Ossidoreduttasi |
Nome sistematico | |
S-(idrossimetil)glutatione:NAD+ ossidoreduttasi | |
Altri nomi | |
formaldeide deidrogenasi (legata al NAD)(non corretto); formaldeide deidrogenasi (non corretto); acido formico deidrogenasi (non corretto); alcol deidrogenasi (classe III); ADH3; χ-ADH; FDH (non corretto); formaldeide deidrogenasi (glutatione) (non corretto); GS-FDH (non corretto); formaldeide deidrogenasi (glutatione-dipendente) (non corretto); formaldeide deidrogenasi (non corretto); GD-FALDH; formaldeide deidrogenasi (NAD-glutatione-dipendente) | |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
La S-(idrossimetil)glutatione deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- S-(idrossimetil)glutatione + NAD(P)+ ⇄ S-formilglutatione + NAD(P)H + H+
Il substrato, S-(idrossimetil)glutatione, si forma spontaneamente dal glutatione e formaldeide; la sua percentuale di formazione è aumentata, in alcuni batteri dalla presenza della S-(idrossimetil)glutatione sintasi. Questo enzima genera una parte della via che detossifica la formaldeide poiché il prodotto è idrolizzato dalla S-formilglutatione idrolasi. L'enzima umano proviene dalla famiglia delle alcol deidrogenasi (zinco-dipendenti). Riduce specificamente anche il S-nitrosilglutatione.
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Ras, J., van Ophem, P.W., Reijnders, W.N., Van Spanning, R.J., Duine, J.A., Stouthamer, A.H. and Harms, N., Isolation, sequencing, and mutagenesis of the gene encoding NAD- and glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase (GD-FALDH) from Paracoccus denitrificans, in which GD-FALDH is essential for methylotrophic growth, in J. Bacteriol., vol. 177, 1995, pp. 247–251, Entrez PubMed 7798140.
- van Ophem, P.W. and Duine, J.A., NAD- and co-substrate (GSH or factor)-dependent formaldehyde dehydrogenases from methylotrophic microorganisms act as a class III alcohol dehydrogenase, in FEMS Microbiol. Lett., vol. 116, 1994, pp. 87–94, Entrez PubMed 16525953.
- Sanghani, P.C., Stone, C.L., Ray, B.D., Pindel, E.V., Hurley, T.D. and Bosron, W.F., Kinetic mechanism of human glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase, in Biochemistry, vol. 39, 2000, pp. 10720–10729, Entrez PubMed 10978156.
- Liu, L., Hausladen, A., Zeng, M., Que, L., Heitman, J. and Stamler, J.S., A metabolic enzyme for S-nitrosothiol conserved from bacteria to humans, in Nature, vol. 410, 2001, pp. 490–494, Entrez PubMed 11260719.
- Rose, Z.B. and Racker, E., Formaldehyde dehydrogenase, in Methods Enzymol., vol. 9, 1966, pp. 357–360.
- Jakoby, W.B., Aldehyde dehydrogenases, in Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (a cura di), The Enzymes, 2nd, New York, Academic Press, 1963, pp. 203–221.
- Barber, R.D., Rott, M.A. and Donohue, T.J., Characterization of a glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase from Rhodobacter sphaeroides, in J. Bacteriol., vol. 178, 1996, pp. 1386–1393, Entrez PubMed 8631716.