Ribosildiidronicotinamide deidrogenasi (chinone)

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ribosildiidronicotinamide deidrogenasi (chinone)
Modello tridimensionale dell'enzima
Ribosildiidronicotinamide deidrogenasi dimer, human
Numero EC1.10.99.2
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
1-(β-D-ribofuranosil)-1,4-diidronicotinamide:chinone ossidoreduttasi
Altri nomi
NRH:chinone ossidoreduttasi 2; NQO2; NQO2; NAD(P)H:chinone ossidoreduttasi-2 (nome sconsigliato); QR2; chinone reductase 2; N-ribosildiidronicotinamide deidrogenasi (chinone); NAD(P)H:chinone ossidoreduttasi2 (nome sconsigliato)
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La ribosildiidronicotinamide deidrogenasi (chinone) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

11-(β-D-ribofuranosil)-1,4-diidronicotinamide + un chinone 1-(β-D-ribofuranosil)nicotinamide + un idrochinone

L'enzima è una flavoproteina. A differenza della NAD(P)H deidrogenasi (chinone) (numero EC 1.6.5.2[1]), questa chinone reduttasi non è in grado di utilizzare NADH o NADPH. Essa utilizza piuttosto le N-ribosil- e le N-alchildiidronicotinamidi. Gli idrocarburi policiclici aromatici (come il benz[a]antracene) ed estrogeni come il 17β-estradiolo ed il dietilstilbestrolo sono potenti inibitori dell'enzima. Il dicumarolo è invece un inibitore più blando. L'enzima può catalizzare riduzioni sia a 2 che a 4 elettroni, mentre gli accettori ad un elettrone, come il ferrocianuro di potassio, non possono essere ridotti.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ (EN) 1.6.5.2, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Jaiswal, A.K., Human NAD(P)H:quinone oxidoreductase2. Gene structure, activity, and tissue-specific expression, in J. Biol. Chem., vol. 269, 1994, pp. 14502–14508, Entrez PubMed 8182056.
  • Wu, K., Knox, R., Sun, X.Z., Joseph, P., Jaiswal, A.K., Zhang, D., Deng, P.S. and Chen, S., Catalytic properties of NAD(P)H:quinone oxidoreductase-2 (NQO2), a dihydronicotinamide riboside dependent oxidoreductase, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 347, 1997, pp. 221–228, Entrez PubMed 9367528.
  • Zhao, Q., Yang, X.L., Holtzclaw, W.D. and Talalay, P., Unexpected genetic and structural relationships of a long-forgotten flavoenzyme to NAD(P)H:quinone reductase (DT-diaphorase), in Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 94, 1997, pp. 1669–1674, Entrez PubMed 9050836.
  • Liao, S., Dulaney, J.T. and Williams-Ashman, H.G., Purification and properties of a flavoprotein catalyzing the oxidation of reduced ribosyl nicotinamide, in J. Biol. Chem., vol. 237, 1962, pp. 2981–2987, Entrez PubMed 14465018.
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