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NAD(P)H deidrogenasi (chinone)

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NAD(P)H deidrogenasi (chinone)
Modello tridimensionale dell'enzima
NAD(P)H deidrogenasi (chinone) tetramer, Brucella abortus
Numero EC 1.6.5.2
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
NAD(P)H:chinone ossidoreduttasi
Altri nomi
menadione reduttasi; fillochinone reduttasi; chinone reduttasi; deidrogenasi, nicotinammide adenin dinucleotide (fosfato, chinone) ridotto; DT-diaforasi; flavoproteina NAD(P)H-chinone reduttasi; menadione ossidoreduttasi; NAD(P)H deidrogenasi; NAD(P)H menadione reduttasi; NAD(P)H-chinone deidrogenasi; NAD(P)H-chinone ossidoreduttasi; NAD(P)H: (chinone-accettore)ossidoreduttasi; NAD(P)H: menadione ossidoreduttasi; NADH-menadione reduttasi; naftochinone reduttasi; p-benzochinone reduttasi; NAD(P)H ridotto deidrogenasi; piridina nucleotide ossidoreduttasi (accetta viologeno); vitamina K reduttasi; diaforasi; nicotinamide-adenin dinucleotide (fosfato) ridotto deidrogenasi; vitamina-K reduttasi; NAD(P)H2 deidrogenasi (chinone); NQO1; QR1; NAD(P)H:(chinone-accettore) ossidoreduttasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La NAD(P)H deidrogenasi (chinone) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

NAD(P)H + H+ + un chinone NAD(P)+ + a idrochinone

Una flavoproteina. L'enzima catalizza la riduzione a due elettroni, ed ha una preferenza per i chinoni, accettori a catena corta, come l'ubichinone, benzochinone, juglone e durochinone [6]. Gli animali, ma non le piante, hanno una forma enzimatica che è inibita dal dicoumarolo.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Braun, M., Bungert, S. and Friedrich, T., Characterization of the overproduced NADH dehydrogenase fragment of the NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I) from Escherichia coli, in Biochemistry, vol. 37, 1998, pp. 1861–1867, Entrez PubMed 9485311.
  • Sparla, F., Tedeschi, G. and Trost, P., NAD(P)H:(quinone-acceptor) oxidoreductase of tobacco leaves is a flavin mononucleotide-containing flavoenzyme, in Plant Physiol., vol. 112, 1996, pp. 249–258, Entrez PubMed 12226388.
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