Piega di Rossmann

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Un esempio della piega di Rossmann, un dominio strutturale di una proteina della decarbossilasi dal batterio Staphylococcus epidermidis (PDB ID 1G5Q) che mostra il cofattore vincolato della flavina mononucleotide.

La piega di Rossmann è un motivo strutturale proteico delle proteine che legano i nucleotidi, specialmente il cofattore NAD. La struttura con due ripetizioni è composta da sei filamenti β paralleli, collegati a due coppie di α eliche nell'ordine topologico β-α-β-α-β. Poiché ogni piega di Rossmann può legare un solo nucleotide, i legami dei domini per i dinucleotidi come il NAD consistono di due pieghe di Rossmann accoppiate che legano ciascuna una metà del nucleotide della molecola del cofattore. Le singole pieghe di Rossmann possono legare i mononucleotidi β come il cofattore FMN.

Il motivo prende il nome da Michael Rossmann, che per primo mise in ecidenza che quesro è un motivo frequentemente ricorrente nelle proteine che si legano a nucleotidi, come la deidrogenasi.[1]

Nel 1989, Israel Hanukoglu del Istituto di scienze Weizmann scoprì che la sequenza consenso per il sito di legame dell'NADP in alcuni enzimi che utilizzano l'NADP differisce dal motivo del legame dell'NAD.[2] Questa scoperta fu utilizzata per reingegnerizzare le specificità degli enzimi.[3]

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Rao S., Rossmann M., Comparison of super-secondary structures in proteins in J Mol Biol, vol. 76, n. 2, 1973, pp. 241–56. DOI:10.1016/0022-2836(73)90388-4, PMID 4737475.
  2. ^ Hanukoglu I., Gutfinger T., cDNA sequence of adrenodoxin reductase. Identification of NADP-binding sites in oxidoreductases. in Eur J Biochem, vol. 180, n. 2, Mar 1989, pp. 479–84. DOI:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14671.x, PMID 2924777.
  3. ^ Scrutton N. S., Berry A., Perham R. N., Redesign of the coenzyme specificity of a dehydrogenase by protein engineering. in Nature, vol. 343, n. 6253, January 1990, pp. 38–43. DOI:10.1038/343038a0, PMID 2296288.