Sterolo 24-C-metiltransferasi
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| sterolo 24-C-metiltransferasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 2.1.1.41 |
| Classe | Transferasi |
| Nome sistematico | |
| S-adenosil-L-metionina:zimosterolo 24-C-metiltransferasi | |
| Altri nomi | |
| Δ24-metiltransferasi; Δ24-sterolo metiltransferasi; zimosterolo-24-metiltransferasi; S-adenosil-4-metionina:sterolo Δ24-metiltransferasi; SMT1; 24-sterolo C-metiltransferasi; S-adenosil-L-metionina:Δ24(23)-sterolo metiltransferasi; fitosterolo metiltransferasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La sterolo 24-C-metiltransferasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:
- S-adenosil-L-metionina + 5α-colesta-8,24-dien-3β-olo ⇄ S-adenosil-L-omocisteina + 24-metilene-5α-colest-8-en-3β-olo
L'enzima ha bisogno di glutatione. Agisce su un ampio raggio di steroli con un doppio legame 24(25) nella catena laterale. Oltre che sullo zimosterolo che è il substrato preferito, agisce anche sul desmosterolo, 5α-colesta-7,24-dien-3β-olo, 5α-colesta-5,7,24-trien-3β-olo, 4α-metilzimosterolo ed altri. La S-adenosil-L-metionina attacca la faccia Si del doppio legame 24(25) e l'idrogeno del C-24 è trasferito al C-25, sulla faccia Re del doppio legame.
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Tong, Y., McCourt, B.S., Guo, D., Mangla, A.T., Zhou, W.X., Jenkins, M.D., Zhou, W., Lopez, M. and Nes, W.D., , Stereochemical features of C-methylation on the path to Δ24(28)-methylene and Δ24(28)-ethylidene sterols: studies on the recombinant phytosterol methyl transferase from Arabidopsis thaliana, in Tetrahedron Lett., vol. 38, 1997, pp. 6115–6118.
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