Clorotossina

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La Clorotossina o CTX è un peptide di 36 aminoacidi[1] che si trova, insieme ad altre neurotossine, nel veleno dello scorpione giallo (Leiurus quinquestriatus), uno scorpione della famiglia Buthidae. Questa tossina blocca i canali ionici cloro-dipendenti, comportandosi come una neurotossina.[2] Questo fatto, insieme alla circostanza che la clorotossina supera la barriera emato-encefalica (BEE), e si lega alle cellule tumorali dei gliomi, ha fatto ritenere che la stessa possa essere utilmente impiegata nella cura delle stesse forme tumorali.[3][4] Il target molecolare su cui questa tossina agisce è la MMP-2 (Metallo Proteasi di Matrice di tipo 2), che di solito è sovra-espressa in molte forme tumorali, specie nei glioblastomi, facendo ritenere che questa sia prognostica dell'evoluzione della stessa forma tumorale.[5][6][7][8][9][10]

Questo tipo di sperimentazione essendo su modelli in vitro[6][11], è in una fase molto preliminare della ricerca.[12]

Secondo Gomes 2010: il possibile impiego terapeutico di questa tossina, insieme ad altre molecole,[13] in sperimentazione clinica può permettere di trovare, in un prossimo futuro una nuova strategia terapeutica per lo sviluppo di farmaci antitumorali.[4]

Conclusioni sull'impiego terapeutico nell'uomo[modifica | modifica wikitesto]

Tuttavia, pur apparendo queste ricerche in prima istanza alquanto promettenti, le possibilità di impiego terapeutico sono ancora lontane nel tempo e comunque andranno confermate da adeguate ricerche, non ancora effettuate, sull'uomo.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ Chlorotoxin:Cy5.5, PMID 20641558.
  2. ^ DeBin JA, Strichartz GR, Chloride channel inhibition by the venom of the scorpion Leiurus quinquestriatus, in Toxicon, vol. 29, n. 11, 1991, pp. 1403–8, DOI:10.1016/0041-0101(91)90128-E, PMID 1726031.
  3. ^ Deshane J, Garner CC, Sontheimer H, Chlorotoxin inhibits glioma cell invasion via matrix metalloproteinase-2, in J. Biol. Chem., vol. 278, n. 6, febbraio 2003, pp. 4135–44, DOI:10.1074/jbc.M205662200, PMID 12454020.
  4. ^ a b A. Gomes, P. Bhattacharjee; R. Mishra; AK. Biswas; SC. Dasgupta; B. Giri, Anticancer potential of animal venoms and toxins., in Indian J Exp Biol, vol. 48, n. 2, febbraio 2010, pp. 93-103, PMID 20455317.
  5. ^ L. Soroceanu, Y. Gillespie; MB. Khazaeli; H. Sontheimer, Use of chlorotoxin for targeting of primary brain tumors., in Cancer Res, vol. 58, n. 21, novembre 1998, pp. 4871-9, PMID 9809993.
  6. ^ a b J. Deshane, CC. Garner; H. Sontheimer, Chlorotoxin inhibits glioma cell invasion via matrix metalloproteinase-2., in J Biol Chem, vol. 278, n. 6, febbraio 2003, pp. 4135-44, DOI:10.1074/jbc.M205662200, PMID 12454020.
  7. ^ M. Sakakibara, S. Koizumi; Y. Saikawa; H. Wada; T. Ichihara; H. Sato; S. Horita; H. Mugishima; Y. Kaneko; K. Koike, Membrane-type matrix metalloproteinase-1 expression and activation of gelatinase A as prognostic markers in advanced pediatric neuroblastoma., in Cancer, vol. 85, n. 1, gennaio 1999, pp. 231-9, PMID 9921997.
  8. ^ H. Kanayama, K. Yokota; Y. Kurokawa; Y. Murakami; M. Nishitani; S. Kagawa, Prognostic values of matrix metalloproteinase-2 and tissue inhibitor of metalloproteinase-2 expression in bladder cancer., in Cancer, vol. 82, n. 7, aprile 1998, pp. 1359-66, PMID 9529029.
  9. ^ B. Davidson, I. Goldberg; J. Kopolovic; L. Lerner-Geva; WH. Gotlieb; G. Ben-Baruch; R. Reich, MMP-2 and TIMP-2 expression correlates with poor prognosis in cervical carcinoma--a clinicopathologic study using immunohistochemistry and mRNA in situ hybridization., in Gynecol Oncol, vol. 73, n. 3, giugno 1999, pp. 372-82, DOI:10.1006/gyno.1999.5381, PMID 10366463.
  10. ^ AF. Chambers, LM. Matrisian, Changing views of the role of matrix metalloproteinases in metastasis., in J Natl Cancer Inst, vol. 89, n. 17, settembre 1997, pp. 1260-70, PMID 9293916.
  11. ^ O. Veiseh, JW. Gunn; FM. Kievit; C. Sun; C. Fang; JS. Lee; M. Zhang, Inhibition of tumor-cell invasion with chlorotoxin-bound superparamagnetic nanoparticles., in Small, vol. 5, n. 2, febbraio 2009, pp. 256-64, DOI:10.1002/smll.200800646, PMID 19089837.
  12. ^ Z. Wang, W. Zhang; Q. Jia; Z. Wang; Y. Zhang; Y. Wang, [Inhibitive effect of polypeptide extract from scorpion venom on repopulation in H22 tumor cell during chemotherapy], in Zhongguo Zhong Yao Za Zhi, vol. 35, n. 1, gennaio 2010, pp. 108-13, PMID 20349728.
  13. ^ QM. Lu, R. Lai; Y. Zhang, [Animal toxins and human disease: from single component to venomics, from biochemical characterization to disease mechanisms, from crude venom utilization to rational drug design], in Dongwuxue Yanjiu, vol. 31, n. 1, febbraio 2010, pp. 2-16, PMID 20446448.