Ciclomaltodestrina glucanotransferasi
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| ciclomaltodextrina glucanotransferasi | |
|---|---|
 Ciclomaltodextrina glucanotransferasi monomer, Bacillus sp. 1011 | |
| Numero EC | 2.4.1.19 |
| Classe | Transferasi |
| Nome sistematico | |
| 1,4-α-D-glucano 4-α-D-(1,4-α-D-glucano)-transferasi (ciclizza) | |
| Altri nomi | |
| Bacillus macerans amilasi; ciclodestrina glucanotransferasi; α-ciclodestrina glucanotransferasi; α-ciclodestrina glicosiltransferasi; β-ciclodestrina glucanotransferasi; β-ciclodestrina glycosiltransferasi; γ-ciclodestrina glicosiltransferasi; ciclodestrina glicosiltransferasi; ciclomaltodestrina glucotransferasi; ciclomaltodestrina glicosiltransferasi; konchizaimu; α-1,4-glucano 4-glicosiltransferasi, ciclizzia; BMA; CGTasi; neutrale-ciclodestrina glicosiltransferasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La ciclomaltodestrina glucanotransferasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:
- Ciclizza parte della catena di 1,4-α-D-glucano mediante formazione di un legame glucosidico 1,4-α-D
Le ciclomaltodestrine (destrine di Schardinger) di varie dimensioni (6,7,8, etc. unità di glucosio) sono generate reversibilmente dall'amido e substrati simili. Inoltre renderebbe non proporzionate le maltodestrine lineari senza la ciclizzazione. (cf.la 4-alfa-glucanotransferasi, numero EC 2.4.1.25[1]).
Note
[modifica | modifica wikitesto]Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- DePinto, J.A. and Campbell, L.L., Purification and properties of the amylase of Bacillus macerans, in Biochemistry, vol. 7, 1968, pp. 114–120, Entrez PubMed 5758537.
- French, D., Levine, M.L., Norberg, E., Norden, P., Pazur, J.H. and Wild, G.M., Studies on the Schardinger dextrins. VII. Co-substrate specificity in coupling reactions of Macerans amylase, in J. Am. Chem. Soc., vol. 76, 1954, pp. 2387–2390.
- Hehre, E.J., Enzymic synthesis of polysaccharides: a biological type of polymerization, in Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem., vol. 11, 1951, pp. 297–337.
- Schwimmer, S., Evidence for the purity of Schardinger dextrinogenase, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 43, 1953, pp. 108–117, Entrez PubMed 13031665.
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