Acil-CoA deidrogenasi (NADP+)
| acil-CoA deidrogenasi (NADP+) | |
|---|---|
 Acil-CoA deidrogenasi (NADP+) tetramer, Human | |
| Numero EC | 1.3.1.8 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| acil-CoA:NADP+ 2-ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| 2-enoil-CoA reduttasi; deidrogenasi, acil coenzima A (nicotinammide adenin dinucleotide fosfato); enoil coenzima A reduttasi; crotonil coenzima A reduttasi; crotonil-CoA reduttasi; acil-CoA deidrogenasi (NADP) | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La acil-CoA deidrogenasi (NADP+) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima del fegato agisce sui derivati degli enoil-CoA, con la catena di carbonio lunga tra i 4 ed i 16 C, con attività massima sul 2-esenoil-CoA. In Escherichia coli, esistono gli enzimi cis e trans specifici.
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Dommes, V., Luster, W., Cvetanovic, M. and Kunau, W.-H., Purification by affinity chromatography of 2,4-dienoyl-CoA reductases from bovine liver and Escherichia coli, in Eur. J. Biochem., vol. 125, 1982, pp. 335–341, Entrez PubMed 6749495.
- Seubert, W., Lamberts, I., Kramer, R. and Ohly, B., On the mechanism of malonyl-CoA-independent fatty acid synthesis. I. The mechanism of elongation of long-chain fatty acids by acetyl-CoA, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 164, 1968, pp. 498–517, Entrez PubMed 4387390.
