Inibitore di tipo misto

Un inibitore di tipo misto è un inibitore enzimatico di tipo non competitivo (reversibile). In pratica l'inibizione mista (così come quella acompetitiva) avvengono solo negli enzimi con due o più substrati.

Meccanismo

In realtà non si verifica un'inibizione puramente non competitiva, ma un'inibizione di tipo misto in cui variano sia V_max che k_m in modo diverso.

Gli inibitori misti sono molecole capaci di legare sia l'enzima libero che il complesso enzima-substrato. A seconda delle costanti di inibizione Ki e Ki', che identificano i due equilibri dell'inibitore "I" con l'enzima libero Ki e il complesso Ki', l'effetto inibitore ha una magnitudo differente. Se l'inibitore ha affinità identica sia per il complesso che per l'enzima l'effetto è quello di modificare sia la velocità di reazione che la quantità di substrato necessaria a saturare l'enzima (da reazione di primo ordine a reazione di ordine zero). Se l'affinità dell'inibitore è maggiore per il complesso enzima substrato rispetto all'enzima libero l'effetto è quello di agire in maniera significativa sul rilascio del prodotto di catalisi: diminuisce perciò l'efficienza dell'enzima. Se invece l'affinità dell'inibitore è maggiore per l'enzima libero, l'effetto è quello di ridurre l'enzima libero a disposizione della catalisi (come per la competitiva).

Bibliografia

• David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.

Voci correlate

• Inibitore enzimatico
• Inibitore reversibile
• Inibitore irreversibile
• Inibitore competitivo
• Inibitore non competitivo
• Inibitore acompetitivo
• Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale
• Inibitore suicida
• Enzima
• Catalisi enzimatica
• Regolazione allosterica
• Sito attivo
• Cinetica di Michaelis-Menten
• Costante di Michaelis-Menten

Collegamenti esterni

• http://www.scibio.unifi.it/triennali/biochem/enzimi/enzymes7.html Archiviato il 24 maggio 2009 in Internet Archive.