Perossiredoxina
| perossiredoxina | |
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| Numero EC | 1.11.1.15 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| [agente riducente contenente tioli]:idroperossido ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| tioredoxina perossidasi; triparedoxina perossidasi; alchilidroperossido reduttasi C22; AhpC; TrxPx; TXNPx; Prx; PRDX | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB |
| Fonte: IUBMB | |
La perossiredoxina (nota anche con la sigla Prx) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- 2 R′-SH + ROOH ⇄ R′-S-S-R′ + H2O + ROH
Con tale termine ci si riferisce ad un'ampia famiglia ubiquitaria di proteine antiossidanti, caratterizzate tutte dalla medesima attività enzimatica ma divisibili, sulla base della struttura, in tre tipologie differenti:
- perossiredoxine tipiche a due cisteine;
- perossiredoxine atipiche a due cisteine;
- perossiredoxine a una cisteina.
La reazione di questa perossidasi comprende due passaggi che ruotano attorno ad una cisteina redox-attiva chiamata cisteina perossidatica. Le tre classi condividono il primo passaggio, nel quale la cisteina perossidatica attacca il substrato perossidico e viene ossidata ad S-idrossicisteina.[1] Il secondo passaggio, che consiste nella rigenerazione della cisteina, avviene in modo differente nelle tre diverse classi. Per le Prx tipiche a due cisteine, la S-idrossicisteina è attaccata da una cisteina localizzata al CTD della seconda subunità della proteina, a formare un ponte disolfuro che viene poi ridotto da specifici agenti riducenti cellulari contenenti tioli (R′-SH come la tioredoxina, la triparedoxina, AhpF o AhpD). Nelle Prxs atipiche a due cisteine, invece, entrambe le cisteine si trovano sullo stesso polipeptide. Nelle Prxs ad una cisteina, invece, la cisteina perossidatica viene ridotta direttamente dalle già citate molecole riducenti.
Note [modifica]
Bibliografia [modifica]
- Choi, H.J., Kang, S.W., Yang, C.H., Rhee, S.G. and Ryu, S.E. (1998). Crystal structure of a novel human peroxidase enzyme at 2.0 Å resolution. Nat. Struct. Biol. 5: 400–406. Entrez PubMed 9587003.
- Seo, M.S., Kang, S.W., Kim, K., Baines, I.C., Lee, T.H. and Rhee, S.G. (2000). Identification of a new type of mammalian peroxiredoxin that forms an intramolecular disulfide as a reaction intermediate. J. Biol. Chem. 275: 20346–20354. Entrez PubMed 10751410.
- Hofmann, B., Hecht, H.J. and Flohé, L. (2002). Peroxiredoxins. Biol. Chem. 383: 347–364. Entrez PubMed 12033427.
- Wood, Z.A., Schröder, E., Harris, J.R. and Poole, L.B. (2003). Structure, mechanism and regulation of peroxiredoxins. Trends Biochem. Sci. 28: 32–40. Entrez PubMed 12517450.
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