Perossiredoxina

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perossiredoxina
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Numero EC 1.11.1.15
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
[agente riducente contenente tioli]:idroperossido ossidoreduttasi
Altri nomi
tioredoxina perossidasi; triparedoxina perossidasi; alchilidroperossido reduttasi C22; AhpC; TrxPx; TXNPx; Prx; PRDX
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La perossiredoxina (nota anche con la sigla Prx) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

2 R′-SH + ROOH R′-S-S-R′ + H2O + ROH

Con tale termine ci si riferisce ad un'ampia famiglia ubiquitaria di proteine antiossidanti, caratterizzate tutte dalla medesima attività enzimatica ma divisibili, sulla base della struttura, in tre tipologie differenti:

  • perossiredoxine tipiche a due cisteine;
  • perossiredoxine atipiche a due cisteine;
  • perossiredoxine a una cisteina.

La reazione di questa perossidasi comprende due passaggi che ruotano attorno ad una cisteina redox-attiva chiamata cisteina perossidatica. Le tre classi condividono il primo passaggio, nel quale la cisteina perossidatica attacca il substrato perossidico e viene ossidata ad S-idrossicisteina.[1] Il secondo passaggio, che consiste nella rigenerazione della cisteina, avviene in modo differente nelle tre diverse classi. Per le Prx tipiche a due cisteine, la S-idrossicisteina è attaccata da una cisteina localizzata al CTD della seconda subunità della proteina, a formare un ponte disolfuro che viene poi ridotto da specifici agenti riducenti cellulari contenenti tioli (R′-SH come la tioredoxina, la triparedoxina, AhpF o AhpD). Nelle Prxs atipiche a due cisteine, invece, entrambe le cisteine si trovano sullo stesso polipeptide. Nelle Prxs ad una cisteina, invece, la cisteina perossidatica viene ridotta direttamente dalle già citate molecole riducenti.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Il meccanismo di azione in dettaglio

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • Choi, H.J., Kang, S.W., Yang, C.H., Rhee, S.G. and Ryu, S.E., Crystal structure of a novel human peroxidase enzyme at 2.0 Å resolution in Nat. Struct. Biol., vol. 5, 1998, pp. 400–406, Entrez PubMed 9587003.
  • Seo, M.S., Kang, S.W., Kim, K., Baines, I.C., Lee, T.H. and Rhee, S.G., Identification of a new type of mammalian peroxiredoxin that forms an intramolecular disulfide as a reaction intermediate in J. Biol. Chem., vol. 275, 2000, pp. 20346–20354, Entrez PubMed 10751410.
  • Hofmann, B., Hecht, H.J. and Flohé, L., Peroxiredoxins in Biol. Chem., vol. 383, 2002, pp. 347–364, Entrez PubMed 12033427.
  • Wood, Z.A., Schröder, E., Harris, J.R. and Poole, L.B., Structure, mechanism and regulation of peroxiredoxins in Trends Biochem. Sci., vol. 28, 2003, pp. 32–40, Entrez PubMed 12517450.
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