Monofenolo monoossigenasi

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monofenolo monoossigenasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC 1.14.18.1
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
monofenolo,L-dopa:ossigeno ossidoreduttasi
Altri nomi
tirosinasi; fenolasi; monofenolo ossidasi; cresolasi; catecolo ossidasi; polifenolasi; pirocatecolo ossidasi; dopa ossidasi; ossidasi clorogenica; catecolasi; polifenolo ossidasi; monofenolasi; o-difenolo ossidasi; acido clorogenico ossidasi; difenolo ossidasi; o-difenolasi; tirosina-dopa ossidasi; o-difenolo:ossigeno ossidoreduttasi; poliaromatico ossidasi; monofenolo monoossidasi; o-difenolo ossidoreduttasi; monofenolo diidrossifenilalanina:ossigeno ossidoreduttasi; N-acetil-6-idrossitriptofano ossidasi; monofenolo, diidrossi-L-fenilalanina ossigeno ossidoreduttasi; o-difenolo:O2 ossidoreduttasi; fenolo ossidasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La monofenolo monoossigenasi o tirosinasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

L-tirosina + L-dopa + O2 L-dopa + dopachinone + H2O

Fa parte di un gruppo di proteine contenenti rame che catalizzano anche la reazione della catecolo ossidasi (numero EC 1.10.3.1[1]) solo se gli 1,2-benzenedioli sono disponibili come substrati.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ (EN) 1.10.3.1 in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Dawson, C.R. and Tarpley, W.B., The copper oxidases in Sumner, J.B. and Myrbäck, K. (a cura di), The Enzymes, 1st, New York, Academic Press, 1951, pp. 454–498.
  • Lerch, K., Amino acid sequence of tyrosinase from Neurospora crassa in Proc. Natl Acad. Sci. USA, vol. 75, 1978, pp. 3605–3609, Entrez PubMed 151279.
  • Malmström, B.G., Andréasson, L.-E. and Reinhammar, B., Copper-containing oxidases and superoxide dismutase in Boyer, P.D. (a cura di), The Enzymes, 3rd, New York, Academic Press, 1975, pp. 507–579.
  • McIntyre, R.J. and Vaughan, P.F.T., Kinetic studies on the hydroxylation of p-coumaric acid to caffeic acid by spinach-beet phenolase in Biochem. J., vol. 149, 1975, pp. 447–461, Entrez PubMed 170916.
  • Patil, S.S. and Zucker, M., Potato phenolases. Purification and properties in J. Biol. Chem., vol. 240, 1965, pp. 3938–3943, Entrez PubMed 5842066.
  • Pomerantz, S.H., Separation, purification, and properties of two tyrosinases from hamster melanoma in J. Biol. Chem., vol. 238, 1963, pp. 2351–2357.
  • Robb, D.A., `Tyrosinase in Lontie, R. (a cura di), Copper Proteins and Copper Enzymes, Boca Raton, FL, CRC Press, 1984, pp. 207–240.
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