Adenilato chinasi
L'adenilato chinasi (numero EC 2.7.4.3[1]) (anche conosciuta come ADK o miochinasi) è un enzima fosfotransferasi che catalizza l'interconversione dei nucleotidi di adenina e svolge un ruolo importante nell'omeostasi e nel metabolismo energetico.
Substrati e prodotti[modifica | modifica wikitesto]
La reazione catalizzata dall'enzima è:
La costante di equilibrio varia con le condizioni, ma è vicina a 1[2]. Quindi il ΔGo di questa reazione è vicino allo zero. Nel muscolo di molte specie di vertebrati ed invertebrati è la concentrazione di ATP è tipicamente 7-10 volte quella dell'ADP, ed in genere più di cento volte superiore a quella dell'AMP[3]. La disponibilità di ADP regola la fosforilazione ossidativa. Quindi il mitocondrio tenta di mantenere i livelli di ATP a causa della combinata azione dell'adenilato chinasi e della fosforilazione ossidativa.
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ (EN) 2.7.4.3, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
- ^ The NIST Thermodynamics of Enzyme-Catalyzed Reactions database, su xpdb.nist.gov (archiviato dall'url originale il 9 novembre 2016)., Goldberg RN, Tewari YB, Bhat TN, "Thermodynamics of Enzyme-Catalyzed Reactions -a Database for Quantitative Biochemistry", Bioinformatics 2004;20(16):2874-2877, https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15145806, gives equilibrium constants, search for adenylate kinase under enzymes
- ^ Beis I, Newsholme EA, The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates, in Biochem. J., vol. 152, n. 1, ottobre 1975, pp. 23–32, PMC 1172435, PMID 1212224.
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