Acil-CoA deidrogenasi
| acil-CoA deidrogenasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 1.3.99.3 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| acil-CoA:accettore 2,3-ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| • acil deidrogenasi; • acil(grasso) coenzima A deidrogenasi; • acil coenzima A deidrogenasi; • acil(grasso)-CoA deidrogenasi; • acil CoA deidrogenasi; • acil CoA generale deidrogenasi; • acil(a catena media)-coenzima A deidrogenasi; • acil(a catena media)-CoA deidrogenasi; • acil(a catena lunga) coenzima A deidrogenasi; • acil(a catena lunga)-CoA deidrogenasi; • acil-CoA:(accettore) 2,3-ossidoreduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La acil-CoA deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima è una flavoproteina che, con un'altra flavoproteina come l'enzima Flavoproteina (trasferisce elettroni) deidrogenasi (numero EC 1.5.5.1[1]), forma un sistema che riduce l'ubichinone (tramite intermedi di proteine ferro II) ed altri accettori.
(La maggior parte degli acidi grassi ingeriti con la dieta sono a catena lunga o media)
Isoenzimi dell'acil-CoA deidrogenasi[modifica | modifica wikitesto]
Tale enzima possiede 3 isoforme:
- LCAD (long chain acil- CoA dehydrogenase) agisce su acidi grassi a catena lunga composti da 12-18 atomi di carbonio
- MCAD (medium chain acil-CoA dehydrogenase) agisce su acidi grassi a catena media formati da 4-14 atomi di carbonio
- SCAD (short chain acil-CoA dehydrogenase) agisce su acidi grassi di 4-8 atomi di carbonio
Tutti e tre gli isoenzimi hanno come cofattore FAD
Malattie legate alla deficienza dell'isoenzima MCAD[modifica | modifica wikitesto]
Il deficit di un enzima generalmente può essere superato grazie all'intervento di altre forme dello stesso enzima che ricoprono la stessa funzione.
Nel caso dell'MCAD però l'assenza può provocare dispensi:
- ipoglicemia ipochetotica
- coma dopo un digiuno di più di 12 ore: ciò avviene perché la beta- ossidazione è importante per la produzione di energia nel caso in cui l'organismo abbia necessità e una delle strategie adottate per assicurare la produzione di energia sotto forma di ATP è proprio la mobilizzazione degli acidi grassi.
Morte in culla dei neonati (SDIS)[modifica | modifica wikitesto]
Questo difetto nel catabolismo degli acidi grassi costituisce motivo di morte infantile nel 25%-60% dei casi, proprio per l'impossibilità di sapere in anticipo se l'enzima è presente. Tuttavia recentemente sono state sviluppate anche tecniche di diagnosi prenatale,di modo che con una prevenzione nell'alimentazione si possa controllare la patologia.
La terapia alimentare prevede un basso contenuto di grassi rispetto a quello di carboidrati.
Reazione di ossidazione[modifica | modifica wikitesto]
Meccanismo dell'acil-CoA deidrogenasi[modifica | modifica wikitesto]
Note[modifica | modifica wikitesto]
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Hauge, J.G., Crane, F.L. and Beinert, H., On the mechanism of dehydrogenation of fatty acyl derivatives of coenzyme A. III. Palmityl CoA dehydrogenase, in J. Biol. Chem., vol. 219, 1956, pp. 727–733, Entrez PubMed 13319294.
- Crane, F.L., Mii, S., Hauge, J.G., Green, D.E. and Beinert, H., On the mechanism of dehydrogenation of fatty acyl derivatives of coenzyme A. I. The general fatty acyl coenzyme A dehydrogenase, in J. Biol. Chem., vol. 218, 1956, pp. 701–716, Entrez PubMed 13295224.
- Beinert, H., Acyl coenzyme A dehydrogenase, in Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (a cura di), The Enzymes, 2nd, New York, Academic Press, 1963, pp. 447–466.
- Nelson.D.L, Cox.M.M i principi di biochimica, sesta edizione
