3-idrossiacil-CoA deidrogenasi

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3-idrossiacil-CoA deidrogenasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC 1.1.1.35
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
(S)-3-idrossiacil-CoA:NAD+ ossidoreduttasi
Altri nomi
β-idrossiacil deidrogenasi; β-cheto-reduttasi; 3-idrossiacil coenzima A deidrogenasi; β-idrossiacil-coenzima A sintetasi; β-idrossiacilcoenzima A deidrogenasi; L-3-idrossiacil coenzima A deidrogenasi; β-idrossiacil CoA deidrogenasi; β-chetoacil-CoA reduttasi; β-idrossi acid deidrogenasi; 3-L-idrossiacil-CoA deidrogenasi; 3-idrossiisobutiril-CoA deidrogenasi;
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La 3-idrossiacil-CoA deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

(S)-3-idrossiacil-CoA + NAD+ 3-ossoacil-CoA + NADH + H+

L'enzima ossida anche ilS-3-idrossacil-N-aciltioetanolammina ed il S-3-idrossiacil-idrolipoato. Alcuni enzimi utilizzano anche il NADP+, anche se agiscono più lentamente; l'enzima possiede alta specificità anche per la lunga catena acilica.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • Stern, J.R. Crystalline β-hydroxybutyrate dehydrogenase from pig heart. Biochim. Biophys. Acta, 26(1957)448–449
  • Lehninger, A.L. and Greville, G.D. The enzymatic oxidation of d- and l-β-hydroxybutyrate. Biochim. Biophys. Acta, 12(1953)188–202. Entrez PubMed 13115428
  • Hillmer, P. and Gottschalk, G. Solubilization and partial characterisation of particulate dehydrogenases from Clostridium kluyveri. Biochim. Biophys. Acta, 334(1974)12–23.
  • Wakil, S.J., Green, D.E., Mii, S. and Mahler, H.R. Studies on the fatty acid oxidizing system of animal tissues. VI. β-Hydroxyacyl coenzyme A dehydrogenase J. Biol. Chem. 207(1954)631–638.
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