Pteridina reduttasi

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pteridina reduttasi
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Numero EC1.5.1.33
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
5,6,7,8-tetraidrobiopterina:NADP+ ossidoreduttasi
Altri nomi
PTR1; pteridina reduttasi 1
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La pteridina reduttasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

5,6,7,8-tetraidrobiopterina + 2 NADP+ biopterina + 2 NADPH + 2 H+

L'enzima di Leishmania (sia la forma amastigote che quella promastigote) catalizza la riduzione, per mezzo del NADPH, del folato e di un'ampia varietà di pterine non-coniugate, inclusa la biopterina, nella loro tetraidro forma. Catalizza anche la riduzione della 7,8-diidropterina e del 7,8-diidrofolato nella loro tetraidro forma. Al contrario della diidrofolato reduttasi (numero EC 1.5.1.3[1]) e della 6,7-diidropteridina reduttasi (numero EC 1.5.1.34[2]), la pteridina reduttasi non catalizza la forma chinonoide diidrobiopterina. L'enzima è specifico per il NADPH; non è stata rilevata alcuna attività con il NADH. Inoltre differisce dalla diidrofolato reduttasi poiché è specifica per il lato del NADPH.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ (EN) 1.5.1.3, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  2. ^ (EN) 1.5.1.34, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Nare, B., Hardy, L. and Beverley, S.M., The roles of pteridine reductase 1 and dihydrofolate reductase-thymidylate synthase in pteridine metabolism in the protozoan parasite Leishmania major, in J. Biol. Chem., vol. 272, 1997, pp. 13883–13891, Entrez PubMed 9153248.
  • Gourley, D.G., Schüttelkopf, A.W., Leonard, G.A., Luba, J., Hardy, L.W., Beverley, S.M. and Hunter, W.N., Pteridine reductase mechanism correlates pterin metabolism with drug resistance in trypanosomatid parasites, in Nat. Struct. Biol., vol. 8, 2001, pp. 521–525, Entrez PubMed 11373620.
  • Fitzpatrick, P.F., The aromatic amino acid hydroxylases, in Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol., vol. 74, 2000, pp. 235–294, Entrez PubMed 10800597.
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