MARTINI (campo di forza)
Nell'ambito della meccanica molecolare, Martini è un campo di forza a grana molto grossa (coarse-grained force field) sviluppato nel 2004 da Marrink e collaboratori presso l'Università di Groninga. In un primo momento ha trovato applicazione nella simulazione della dinamica molecolare dei lipidi;[1] solo in seguito (2007) è stato esteso anche ad altre molecole. Questo campo di forza viene rappresentato attraverso delle figure sferiche dette "biglie", in cui sono raffigurati quattro atomi pesanti con i relativi atomi di idrogeno, ed è parametrizzato con l'obiettivo di riprodurre accuratamente le proprietà termodinamiche.[2]
Modello teorico
[modifica | modifica wikitesto]Per il campo di forza Martini sono state definite 4 categorie di biglie: Q (carico), P (polare), N (non polare) e C (apolare); ciascuna biglia inoltre può appartenere a 4 o 5 livelli diversi, per un totale di 20 tipi di biglie differenti.[2] Per le interazioni tra le biglie, sono definiti 10 diversi livelli d'interazione (O-IX).
Nel modello, inoltre, sono disponibili 3 dimensioni diverse di biglie: normali (mappatura 4:1), taglia S (piccola, mappatura 3:1) o T (minuscola, mappatura 2:1); la scelta della dimensione dipende essenzialmente dal tipo di molecola in esame, in quanto le biglie S sono utilizzate principalmente nelle strutture ad anello, mentre quelle T sono utilizzate solo negli acidi nucleici. Le interazioni di legame (legami, angoli, diedri ecc...) hanno valori basati su simulazioni atomiche di strutture cristalline.
Uso
[modifica | modifica wikitesto]Il campo di forza Martini è diventato uno dei campi di forza a grana grossa più utilizzati nell'ambito delle simulazioni di dinamica molecolare per le biomolecole. Il campo di forza è stato implementato in tre principali codici di simulazione: Gromacs, GROMOS e NAMD. Tra i successi di maggiori rilievo del campo Martini rientrano le simulazioni del clustering della sintassina-1A,[3] le simulazioni dell'apertura dei canali meccanosensibili (MscL)[4] e la simulazione del partizionamento dei domini nei peptidi di membrana.[5]
Set di parametri
[modifica | modifica wikitesto]Lipidi
[modifica | modifica wikitesto]I primi articoli[1][2] descrivevano i parametri per acqua, alcani semplici, solventi organici, tensioattivi, una vasta gamma di lipidi e colesterolo. Essi erano in grado di riprodurre in maniera semiquantitativa la transizione di fase del doppio strato fosfolipidico ed altre sue proprietà, così come comportamenti più complessi.[6]
Proteine
[modifica | modifica wikitesto]Parametri compatibili con le proteine sono stati introdotti da Monticelli et al..[7] Le proteine nel modello del campo Martini sono spesso simulate in combinazione con una rete elastica, come Elnedyn,[8] che preserva l'integrità della struttura complessiva: gli elementi della struttura secondaria, come le alfa eliche e i foglietti beta, sono pertanto bloccati. L'uso della rete elastica, tuttavia, limita l'applicazione del campo di forza Martini per lo studio di grandi cambiamenti di conformazione, come ad esempio il ripiegamento proteico. L'approccio GoMARTINI introdotto da Poma et al. nel 2017[9] rimuove, però, questa limitazione.
Carboidrati
[modifica | modifica wikitesto]Parametri compatibili sono stati rilasciati nel 2009.[10]
Acidi nucleici
[modifica | modifica wikitesto]Parametri compatibili sono stati rilasciati per il DNA nel 2015[11] e l'RNA nel 2017.[12]
Altro
[modifica | modifica wikitesto]Parametri per diverse altre molecole, tra cui fullerene[13] e vari polimeri[14][15][16], sono disponibili sul sito web Martini.[17]
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ a b Siewert J. Marrink, Alex H. de Vries e Alan E. Mark, Coarse Grained Model for Semiquantitative Lipid Simulations, in The Journal of Physical Chemistry B, vol. 108, n. 2, 1º January 2004, pp. 750–760, DOI:10.1021/jp036508g.
- ^ a b c Siewert J. Marrink, Risselada, H. Jelger e Yefimov, Serge, The MARTINI Force Field: Coarse Grained Model for Biomolecular Simulations, in The Journal of Physical Chemistry B, vol. 111, n. 27, 1º July 2007, pp. 7812–7824, DOI:10.1021/jp071097f, PMID 17569554.
- ^ Geert van den Bogaart, Karsten Meyenberg e H. Jelger Risselada, Membrane protein sequestering by ionic protein–lipid interactions, in Nature, vol. 479, n. 7374, 24 November 2011, pp. 552–555, Bibcode:2011Natur.479..552V, DOI:10.1038/nature10545, PMID 22020284.
- ^ Martti louhivuori, H. J. Risselada e E. Van Der Giessen, Release of content through mechano-sensitive gates in pressurized liposomes, in Proc Natl Acad Sci USA, vol. 107, n. 46, 16 November 2010, pp. 19856–19860, Bibcode:2010PNAS..10719856L, DOI:10.1073/pnas.1001316107, PMID 21041677.
- ^ Lars V. Schäfer, D. H. De Jong e A. Holt, Lipid packing drives the segregation of transmembrane helices into disordered lipid domains in model membranes, in Proc Natl Acad Sci USA, vol. 108, n. 4, 25 January 2011, pp. 1343–1348, Bibcode:2011PNAS..108.1343S, DOI:10.1073/pnas.1009362108, PMID 21205902.
- ^ H. J. Risselada e Marrink, S. J., The molecular face of lipid rafts in model membranes, in Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 105, n. 45, 11 November 2008, pp. 17367–17372, Bibcode:2008PNAS..10517367R, DOI:10.1073/pnas.0807527105, PMID 18987307.
- ^ Luca Monticelli, Kandasamy, Senthil K. e Periole, Xavier, The MARTINI Coarse-Grained Force Field: Extension to Proteins, in Journal of Chemical Theory and Computation, vol. 4, n. 5, 1º May 2008, pp. 819–834, DOI:10.1021/ct700324x, PMID 26621095.
- ^ Xavier Periole, Cavalli, Marco e Marrink, Siewert-Jan, Combining an Elastic Network With a Coarse-Grained Molecular Force Field: Structure, Dynamics, and Intermolecular Recognition, in Journal of Chemical Theory and Computation, vol. 5, n. 9, 8 September 2009, pp. 2531–2543, DOI:10.1021/ct9002114, PMID 26616630.
- ^ Adolfo Poma, Cieplak, M. e Theodorakis, P. E., Combining the MARTINI and structure-based coarse-grained approaches for the molecular dynamics studies of conformational transitions in proteins, in Journal of Chemical Theory and Computation, vol. 13, n. 3, 24 febbraio 2017, pp. 1366–1374, DOI:10.1021/acs.jctc.6b00986, PMID 28195464.
- ^ Cesar A. López, Andrzej J. Rzepiela e Alex H. de Vries, Martini Coarse-Grained Force Field: Extension to Carbohydrates, in J. Chem. Theory Comput., vol. 5, n. 12, 2009, pp. 3195–3210, DOI:10.1021/ct900313w, PMID 26602504.
- ^ Jaakko J. Uusitalo, Helgi I. Ingólfsson e Parisa Akhshi, Martini Coarse-Grained Force Field: Extension to DNA, in J. Chem. Theory Comput., vol. 11, n. 8, 2015, pp. 3932–3945, DOI:10.1021/acs.jctc.5b00286, PMID 26574472.
- ^ Jaakko J. Uusitalo, Helgi I. Ingólfsson e Siewert J. Marrink, Martini Coarse-Grained Force Field: Extension to RNA, in Biophys. J., vol. 113, n. 2, 2017, pp. 246–256, Bibcode:2017BpJ...113..246U, DOI:10.1016/j.bpj.2017.05.043, PMID 28633759.
- ^ Luca Monticelli, On atomistic and coarse-grained models for C60 fullerene, in J. Chem. Theory Comput., vol. 8, n. 4, 2012, pp. 1370–1378, DOI:10.1021/ct3000102, PMID 26596752.
- ^ H. Lee e Larson, R. G., Coarse-Grained Molecular Dynamics Studies of the Concentration and Size Dependence of Fifth- and Seventh-Generation PAMAM Dendrimers on Pore Formation in DMPC Bilayer, in The Journal of Physical Chemistry B, vol. 112, n. 26, 2008, pp. 7778–7784, DOI:10.1021/jp802606y, PMID 18543869.
- ^ Giulia Rossi, Luca Monticelli e Sakari R. Puisto, Coarse-graining polymers with the MARTINI force-field: polystyrene as a benchmark case, in Soft Matter, vol. 7, n. 2, 2011, pp. 698–708, Bibcode:2011SMat....7..698R, DOI:10.1039/C0SM00481B.
- ^ Riccardo Alessandri, Jaakko J. Uusitalo e Alex H. de Vries, Bulk Heterojunction Morphologies with Atomistic Resolution from Coarse-Grain Solvent Evaporation Simulations, in J. Am. Chem. Soc., vol. 139, n. 10, 2017, pp. 3697–3705, DOI:10.1021/jacs.6b11717, PMID 28209056.
- ^ (EN) Coarse Grained Martini, su cgmartini.nl. URL consultato il 21 febbraio 2022.
Collegamenti esterni
[modifica | modifica wikitesto]- (EN) Sito ufficiale, su cgmartini.nl. URL consultato il 21 febbraio 2022.
