Lignina perossidasi

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
(Reindirizzamento da LiP)
Vai alla navigazione Vai alla ricerca
lignina perossidasi
Manca un'immagine per questo enzima. Inseriscila tu!
Puoi caricare tu un'immagine dell'enzima (se disponibile) cercandola qui e seguendo le istruzioni. Grazie!
Numero EC1.11.1.14
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
1,2-bis(3,4-dimetossifenil)propano-1,3-diolo:idrogeno-perossido ossidoreduttasi
Altri nomi
diarilpropano ossigenasi; ligninasi I; diarilpropano perossidasi; LiP; diarilpropano:ossigeno,idrogeno-perossido ossidoreduttasi (che taglia legami C-C)
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La lignina perossidasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

1,2-bis(3,4-dimetossifenil)propano-1,3-diolo + H2O2 3,4-dimetossibenzaldeide + 1-(3,4-dimetossifenil)etano-1,2-diolo + H2O

L'enzima è una emeproteina che induce la rottura ossidativa del legame di alcani (C-C) ed eteri (C-O-C) in numerosi composti correlati alla lignina. L'enzima ossida anche gli alcoli benzilici ad aldeidi, attraverso un radicale cationico aromatico, ed è coinvolto nella degradazione ossidativa della lignina nei basidiomiceti della carie bianca (white rot). In condizioni aerobiche l'enzima può utilizzare anche ossigeno molecolare.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Kersten, P.J., Tien, M., Kalyanaraman, B. and Kirk, T.K., The ligninase of Phanerochaete chrysosporium generates cation radicals from methoxybenzenes, in J. Biol. Chem., vol. 260, 1985, pp. 2609–2612, Entrez PubMed 2982828.
  • Kirk, T.K. and Farrell, R.L., Enzymatic "combustion": the microbial degradation of lignin, in Annu. Rev. Microbiol., vol. 41, 1987, pp. 465–505, Entrez PubMed 3318677.
  • Tien, M. and Tu, C.P., Cloning and sequencing of a cDNA for a ligninase from Phanerochaete chrysosporium, in Nature, vol. 326, 1987, pp. 520–523, Entrez PubMed 3561490.
  • Renganathan, V., Miki, K. and Gold, M.H., Role of molecular oxygen in lignin peroxidase reactions, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 246, 1986, pp. 155–161, Entrez PubMed 3754412.
  • Cai, D.Y. and Tien, M., Characterization of the oxycomplex of lignin peroxidases from Phanerochaete chrysosporium: equilibrium and kinetics studies, in Biochemistry, vol. 29, 1990, pp. 2085–2091, Entrez PubMed 2328240.
  • Wariishi, H., Marquez, L., Dunford, H.B. and Gold, M.H., Lignin peroxidase compounds II and III. Spectral and kinetic characterization of reactions with peroxides, in J. Biol. Chem., vol. 265, 1990, pp. 11137–11142, Entrez PubMed 2162833.
  • Tien, M. and Kirk, T.T., Lignin-degrading enzyme from Phanerochaete chrysosporium; purification, characterization, and catalytic properties of a unique H2O2-requiring oxygenase, in Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 81, 1984, pp. 2280–2284.
  • Doyle, W.A., Blodig, W., Veitch, N.C., Piontek, K. and Smith, A.T., Two substrate interaction sites in lignin peroxidase revealed by site-directed mutagenesis, in Biochemistry, vol. 37, 1998, pp. 15097–15105, Entrez PubMed 9790672.
  • Renganathan, V., Miki, K. and Gold, M.H., Multiple molecular forms of diarylpropane oxygenase, an H2O2-requiring, lignin-degrading enzyme from Phanerochaete chrysosporium, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 241, 1985, pp. 304–314, Entrez PubMed 4026322.
  • Paszczynski, A., Huynh, V.-B. and Crawford, R., Comparison of ligninase-I and peroxidase-M2 from the white-rot fungus Phanerochaete chrysosporium, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 244, 1986, pp. 750–765, Entrez PubMed 3080953.
  Portale Biologia: accedi alle voci di Wikipedia che trattano di biologia