Beta-carotene 15,15'-monoossigenasi
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| beta-carotene 15,15'-monoossigenasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.14.99.36 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| β-carotene:ossigeno 15,15′-ossidoreduttasi (taglia il legame) | |
| Altri nomi | |
| β-carotene 15,15′-diossigenasi, carotene diossigenasi; carotene 15,15′-diossigenasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La beta-carotene 15,15'-monoossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
Richiede sali di bile e Fe(II). La reazione procede in tre momenti:
- epossidazione del doppio legame 15,15′
- idratazione del doppio legame, portando all'apertura dell'anello
- taglio ossidativo del diolo generato (si confronti con la colesterolo monoossigenasi (taglia la catena laterale), numero EC 1.14.15.6[1]).
Solo un atomo del diossigeno è incorporato nel retinale. Prima era nella categoria EC 1.13.11, perché si pensava fosse una diossigenasi.
Note[modifica | modifica wikitesto]
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Goodman, D.S., Huang, H.S. and Shiratori, T., Mechanism of the biosynthesis of vitamin A from β-carotene, in J. Biol. Chem., vol. 241, 1966, pp. 1929–1932, Entrez PubMed 5946623.
- Goodman, D.S., Huang, H.S., Kanai, M. and Shiratori, T., The enzymatic conversion of all-trans β-carotene into retinal, in J. Biol. Chem., vol. 242, 1967, pp. 3543–3554.
- Leuenberger, M.G., Engeloch-Jarret, C. and Woggon, W.D., The reaction mechanism of the enzyme-catalysed central cleavage of β-carotene to retinal, in Angew. Chem., vol. 40, 2001, pp. 2614–2616.
