Metilmalonato-semialdeide deidrogenasi (acilante)
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| metilmalonato-semialdeide deidrogenasi (acilante) | |
|---|---|
 Metilmalonato-semialdeide deidrogenasi tetramer, Bacillus subtilis | |
| Numero EC | 1.2.1.27 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| 2-metil-3-ossopropanoato:NAD+ 3-ossidoreduttasi (CoA-propanoilante) | |
| Altri nomi | |
| MSDH; MMSA deidrogenasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La metilmalonato-semialdeide deidrogenasi (acilante) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- 2-metil-3-ossopropanoato + CoA + H2O + NAD+ ⇄ propanoil-CoA + HCO3- + NADH
L'enzima converte anche il 3-ossopropanoato in acetil-CoA. La reazione avviene in due passaggi, con il processo di decarbossilazione che precede il legame del CoA. Come prodotto finale è rilasciato bicarbonato anziché CO2.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Dubourg, H., Stines-Chaumeil, C., Didierjean, C., Talfournier, F., Rahuel-Clermont, S., Branlant, G. and Aubry, A., Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction data of methylmalonate-semialdehyde dehydrogenase from Bacillus subtilis, in Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., vol. 60, 2004, pp. 1435–1437, Entrez PubMed 15272169.
- Sokatch, J.R., Sanders, L.E. and Marshall, V.P., Oxidation of methylmalonate semialdehyde to propionyl coenzyme A in Pseudomonas aeruginosa grown on valine, in J. Biol. Chem., vol. 243, 1968, pp. 2500–2506, Entrez PubMed 4297649.
- Stines-Chaumeil, C., Talfournier, F. and Branlant, G., Mechanistic characterization of the MSDH (methylmalonate semialdehyde dehydrogenase) from Bacillus subtilis, in Biochem. J., vol. 395, 2006, pp. 107–115, Entrez PubMed 16332250.
