Coproporfirinogeno deidrogenasi
| coproporfirinogeno deidrogenasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 1.3.99.22 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| coproporfirinogeno-III:S-adenosil-L-metionina ossidoreduttasi (decarbossilante) | |
| Altri nomi | |
| ossigeno-indipendente coproporfirinogeno-III ossidasi; HemN; enzima radicale SAM; coproporfirinogeno III ossidasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La coproporfirinogeno deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- coproporfirinogeno III + 2 S-adenosil-L-metionina ⇄ protoporfirinogeno IX + 2 CO2 + 2 L-metionina + 2 5′-desossiadenosina
Questo enzima differisce dal EC 1.3.3.3, coproporfirinogeno ossidasi, usando S-adenosil-L-metionina (AdoMet) invece dell'ossigeno quale ossidante. Si riscontra soprattutto nei batteri, mentre negli eucarioti viene usata l'ossidasi ossigeno-dipendente. La reazione inizia usando un elettrone dalla forma ridotta del cluster enzimatico [4Fe-4S] per spezzare l'AdoMet in metionina più il radicale 5′-desossiadenosina-5′-il. Questo radicale inizia l'attacco sul gruppo 2-carbossietilico, portando alla sua conversione in un gruppo vinilico. Questa conversione, —·CH-CH2-COO- → —CH=CH2 + CO2 + e- rimpiazza l'elettrone usato all'inizio della reazione.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Layer, G., Moser, J., Heinz, D.W., Jahn, D. and Schubert, W.D., Crystal structure of coproporphyrinogen III oxidase reveals cofactor geometry of Radical SAM enzymes, in EMBO J., vol. 22, 2003, pp. 6214–6224, Entrez PubMed 14633981.
- Layer, G., Verfürth, K., Mahlitz, E. and Jahn, D., Oxygen-independent coproporphyrinogen-III oxidase HemN from Escherichia coli, in J. Biol. Chem., vol. 277, 2002, pp. 34136–34142, Entrez PubMed 12114526.
