Fibronectina

Famiglia di glicoproteine dimeriche prodotte da molte cellule e tessuti, presenti nel tessuto connettivo lasso e in quello denso. La particolare composizione aminoacidica permette loro di legare sia proteine delle membrane plasmatiche delle cellule connettivali (per esempio, le integrine) sia componenti della matrice extracellulare, come fibre collagene, eparina, eparansolfato.

Struttura

Molecola di fibronectina umana

Una molecola di Fibronectina umana consta di due catene polipeptidiche molto simili (non identiche) unite da legami disolfuro in sede C-terminale. Ciascuna di queste si compone di una serie lineare di domini distinti, in modo da fornire ad ogni polipeptide un'architettura modulare. Ognuno è formato da una catena di circa 30 domini Fn con ripiegamento indipendente: questi sono presenti in molte altre proteine, quali recettori di membrana o fattori di coagulazione (un'elevata produzione di fibronectine caratterizza i processi cicatriziali), ma hanno assunto la denominazione Fn in quanto la Fibronectina è la prima struttura in cui sono stati scoperti. Tali domini tendono a combinarsi in 5 o 6 unità funzionali di dimensioni maggiori.

• 
  Esempi di domini
• 
• 
• 

Funzioni

Ciascuna delle due catene polipeptidiche contiene siti di legame per altri componenti della MEC (matrice extracellulare) o per recettori superficiali di membrana che legano la MEC (come le integrine).

L'attività della Fibronectina si evidenzia in processi dinamici quali quelli di sviluppo embrionale, in cui la migrazione delle cellule deve seguire percorsi particolari la cui formazione è guidata da proteine quali, appunto, la Fibronectina. Per esempio, le cellule delle creste neurali si muovono dal sistema nervoso in sviluppo verso ogni zona dell'embrione attraverso percorsi ricchi di fibrille di Fibronectina.

Voci correlate

• Matrice extracellulare
• Collagene
• Integrine
• Proteoglicani
• Laminine