Metaemoglobina: differenze tra le versioni
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Viene chiamata '''metaemoglobina''' la molecola di [[emoglobina]], strutturalmente normale, in cui l'atomo di [[ferro]] contenuto nei 4 gruppi [[EME]] sia stato ossidato da Fe<sup>2+</sup> a Fe<sup>3+</sup>. |
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Il cambiamento dello stato di ossidazione priva la molecola della sua capacita di legare reversibilmente l'[[ossigeno]], e quindi perde anche la sua funzione [[fisiologia|fisiologica]] di trasporto dello stesso. |
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Derivato dell'emoglobina in cui il ferro in essa contenuto non è in grado di trasportare l'ossigeno ai tessuti. |
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*[[Glucosio-6 fosfato]] a [[6-fosfogluconolattone]] in due passaggi catalizzati dall'enzima [[glucosio-6-fosfato deidrogenasi]] liberando 2 molecole di [[NADPH]]. |
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*il glutatione ridotto tra le sue varie funzioni riporta il ferro ad uno stato ridotto (il Fe<sup>2+</sup>), ovvero la metaemoglobina in emoglobina |
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[[categoria:biochimica medica]] |
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Versione delle 19:58, 22 ott 2005
Viene chiamata metaemoglobina la molecola di emoglobina, strutturalmente normale, in cui l'atomo di ferro contenuto nei 4 gruppi EME sia stato ossidato da Fe2+ a Fe3+. Il cambiamento dello stato di ossidazione priva la molecola della sua capacita di legare reversibilmente l'ossigeno, e quindi perde anche la sua funzione fisiologica di trasporto dello stesso.
L'ossidazione può essere causata da vari farmaci, come la quinacrina, dall ingestione di semi di fava, ed è, entro un certo limite, rversibile secondo la seguente via metabolica:
- Glucosio-6 fosfato a 6-fosfogluconolattone in due passaggi catalizzati dall'enzima glucosio-6-fosfato deidrogenasi liberando 2 molecole di NADPH.
- Il NADPH (ridotto) riduce il glutatione ossidato a glutatione ridotto.
- il glutatione ridotto tra le sue varie funzioni riporta il ferro ad uno stato ridotto (il Fe2+), ovvero la metaemoglobina in emoglobina
Il primo passaggio è diminuito in efficacia nei fabici che sono più soggetti all'emolisi causata dall'entrata in circolo di agenti ossidanti.