Advanced glycation end-product
L'advanced glycation end-product, in sigla AGE (in italiano: prodotto finale della glicazione avanzata), è il risultato di una catena di reazioni chimiche successive alla reazione di glicazione iniziale.
Prodotti intermedi sono conosciuti come il riarrangiamento di Amadori, la base di Schiff e i prodotti di Maillard, chiamati così dai ricercatori che per primi li hanno descritti. La letteratura è ancora indecisa sull'applicare questa terminologia. Per esempio i prodotti della reazione di Maillard sono talvolta considerati prodotti intermedi e talvolta finali. Gli effetti collaterali generati nei passaggi intermedi derivano da agenti ossidanti (come il perossido di idrogeno) e non (come le proteine amiloidi beta)[1]. Il termine glicosilazione è talvolta usato per glicazione in letteratura, di solito come glicosilazione non enzimatica.
Gli AGE si trovano sulle superfici dorate o abbrustolite di cibi fritti o grigliati e anche sulla crosta del pane. Oltre al colore, gli AGE conferiscono agli alimenti cotti anche il sapore caratteristico, tipico dei prodotti da forno.
Effetti[modifica | modifica wikitesto]
Recenti studi attribuiscono agli AGE's un ruolo patogenetico anche nelle allergie alimentari.
Con la dieta moderna e l'utilizzo di prodotti industriali consumiamo più AGE's di quanto accadeva anni fa, alcune aziende alimentari trasformano eccessivamente alcuni alimenti o aggiungono AGE's artificiali per esaltare il sapore dei propri prodotti.
Solo nel latte sono previsti dei limiti, la legge italiana fissa infatti in 8,6 mg/100 g di proteine il limite di furosina presente nel latte crudo e pastorizzato e in 12 mg/100 g di proteine il limite per i formaggi freschi a pasta filata.
I prodotti finali di glicazione avanzata (AGE), noti anche come glicotossine, sono un gruppo eterogeneo di composti altamente ossidanti con un significato patogenetico nel diabete e in molte altre malattie croniche (2, 3, 4, 5, 6, 7)[2].
La formazione di AGE è una parte del normale metabolismo, ma se si raggiungono livelli eccessivamente alti di AGE nei tessuti e la circolazione possono diventare patogeni. Gli effetti patologici di AGE sono legati alla loro capacità di promuovere lo stress ossidativo e infiammazione legandosi coi recettori della superficie cellulare o reticolazione con proteine del corpo, alterando la loro struttura e funzione. (8-9)
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ Miyata T, Oda O, Inagi R, Iida Y, Araki N, Yamada N, Horiuchi S, Taniguchi N, Maeda K, Kinoshita T, beta 2-Microglobulin modified with advanced glycation end products is a major component of hemodialysis-associated amyloidosis, in The Journal of Clinical Investigation, vol. 92, n. 3, settembre 1993, pp. 1243–52, DOI:10.1172/JCI116696, PMC 288264, PMID 8376584.
- ^ M. Brownlee, Biochemistry and molecular cell biology of diabetic complications, in Nature, vol. 414, n. 6865, 13 dicembre 2001, pp. 813–820, DOI:10.1038/414813a. URL consultato il 31 gennaio 2018.
3. Ulrich P, Cerami A. Glicazione proteica, diabete e invecchiamento. Rec Prog Prog prog. 2001; 56 : 1-21. [ PubMed ]
4. Vlassara H, Uribarri J. Glycoididation e complicanze diabetiche: lezioni moderne e un avvertimento? Rev Endocrin Metab Disord. 2004; 5 : 181-188. [ PubMed ]
5. Goldin A, Beckman JA, Schmidt AM, Creager MA. Prodotti finali di glicazione avanzata: stimolare lo sviluppo di lesioni vascolari diabetiche. Circolazione. 2006; 114 : 597-605. [ PubMed ]
6. Huebschmann AG, Regensteiner JG, Vlassara H, Reusch JEB. Diabete e prodotti avanzati per la glycoxidation. Cura del diabete 2006; 29 : 1420-1432. [ PubMed ]
7. Bohlender JM, Franke S, Stein G, Wolf G. Prodotti avanzati per la glicazione e il rene. Am J Physiol Renal Physiol. 2005; 289 : F645-F659. [ PubMed ]
8. Eble AS, Thorpe SR, Baynes JW. Glicosilazione non enzimatica e cross-linking glucosio-dipendente delle proteine. J Biol Chem. 1983; 258 : 9406-9412. [ PubMed ]
9. Vlassara H. Il recettore AGE nella patogenesi delle complicanze diabetiche. Diabete Metab Rev. 2001; 17 : 436-443. [ PubMed ]
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