MoRFs: differenze tra le versioni
Nuova voce |
(Nessuna differenza)
|
Versione delle 11:37, 14 mar 2018
Le Molecular Recognition Features (MoRFs) sono piccole (10-70 residui) regioni intrinsecamente disordinate di proteine che subiscono una transizione da disordinate a ordinate in seguito al legame con i loro partner. Le MoRFs sono implicate nelle interazioni proteina-proteina, che servono come passo iniziale nel riconoscimento molecolare. Le MoRF sono disordinate prima del legame con i loro partner, mentre formano una struttura proteica comune dopo l'interazione con i loro partner.[1][2]
Composizione amminoacidica
La loro composizione di amminoacidi è molto interessante. Sembrano proteine disordinate, ma hanno alcune caratteristiche delle proteine ordinate.[2]
Classificazione
Le MoRF possono essere classificate in 4 categorie in base alla forma che formano una volta legate ai loro partner:[2]
- α-MoRFs (quando formano alfa eliche)
- β-MoRFs (quando formano Foglietti β)
- irregular-MoRFs (quando non si ha alcuna forma)
- complex-MoRFs (una combinazione delle categorie sopracitate)
MoRFs Predictors
MoRFPred[3] ANCHOR[4] MoRFchibi SYSTEM[5][6][7] OPAL[8]
Databases
Mutual Folding Induced by Binding (MFIB) database[10]
Note
- ^ Robin van der Lee, Classification of intrinsically disordered regions and proteins, in Chem Rev, vol. 114, n. 13, 2014, pp. 6589–631, DOI:10.1021/cr400525m.
- ^ a b c Analysis of Molecular Recognition Features (MoRFs), in Journal of Molecular Biology, vol. 362, n. 5, 2006, pp. 1043–59, DOI:10.1016/j.jmb.2006.07.087.
- ^ Disfani FM, Hsu WL, Mizianty MJ, Oldfield CJ, Xue B, Dunker AK, Uversky VN, Kurgan L, MoRFpred, a computational tool for sequence-based prediction and characterization of short disorder-to-order transitioning binding regions in proteins, in Bioinformatics, vol. 28, n. 12, 2012, pp. i75–83, DOI:10.1093/bioinformatics/bts209.
- ^ Prediction of protein binding regions in disordered proteins, in PLoS Comput Biol, vol. 5, n. 5, 2009, pp. e1000376, DOI:10.1371/journal.pcbi.1000376.
- ^ Computational Identification of MoRFs in Protein Sequences, in Bioinformatics, vol. 31, n. 11, 2015, pp. 1738–44, DOI:10.1093/bioinformatics/btv060.
- ^ Computational Identification of MoRFs in Protein Sequences Using Hierarchical Application of Bayes Rule, in PLOS ONE, vol. 10, n. 10, 2015, pp. e0141603, DOI:10.1371/journal.pone.0141603.
- ^ MoRFchibi SYSTEM: Software Tools for the Identification of MoRFs in Protein sequences, in Nucleic Acids Research, vol. 44, 2016, pp. gkw409, DOI:10.1093/nar/gkw409.
- ^ Sharma R, Raicar G, Tsunoda T, Patil A, Sharma A, OPAL: prediction of MoRF regions in intrinsically disordered protein sequence, in Bioinformatics, 2018, DOI:10.1093/bioinformatics/bty032.
- ^ Foivos Gypas, mpMoRFsDB: A database of Molecular Recognition Features in Membrane Proteins, in Bioinformatics, vol. 29, n. 19, 2013, pp. 2517–8, DOI:10.1093/bioinformatics/btt427.
- ^ Erzsébet Fichó, MFIB: a repository of protein complexes with mutual folding induced by binding, in Bioinformatics, 2017, DOI:10.1093/bioinformatics/btx486.