Proteina basica maggiore
La proteina basica maggiore, abbreviata in MBP dall'inglese Major Basic Protein, (anche chiamata PRG2 da Proteoglycan 2 o attivatore delle cellule NK) è una proteina codificata nell'uomo dal gene PRG2.[1]
Struttura[modifica | modifica wikitesto]
Da un punto di vista strutturale MBP è simile alle lectine (proteine che legano saccaridi) e presenta un dominio omologo alle lectine di tipo C. Tuttavia, a differenza delle lectine di tipo C (che legano diversi carboidrati in presenza di calcio) la MBP non lega né l'uno né l'altro substrato.
MBP riconosce il proteoglicano eparan solfato. Sono state determinate due strutture cristallografiche di MBP.[2][3]
Funzione[modifica | modifica wikitesto]
La proteina è il costituente predominante dei granuli degli eosinofili. Alti livelli di questa proteina sono anche presenti nella placenta e nel siero di una donna gravida, dove esiste come un complesso con diverse altre proteine tra cui la proteina plasmatica A associata alla gravidanza (PAPPA), angiotensinogeno (AGT) e una molecola regolatrice del sistema del complemento (C3dg). Questa proteina può essere coinvolta nei meccanismi di difesa antiparassitaria.
È un potente enzima contro gli elminti ed è tossico nei confronti di batteri e cellule di mammifero in vitro.
In vivo la proteina è coinvolta in meccanismi di difesa cellula-mediata: agisce sempre come citotossina ed elmintotossina. Inoltre causa il rilascio di istamina da parte dei mastociti e basofili; attiva i neutrofili ed i macrofagi alveolari. Durante le reazioni immunitarie di ipersensibilità (es. durante allergie) è direttamente coinvolta nei processi di danno cellulare epiteliale, esfoliazione, e broncospasmo.
Interazioni della proteina matura[modifica | modifica wikitesto]
MBP è stato dimostrato interagire con la proteina plasmatica A associata alla gravidanza.[4][5][6]
Collegamenti[modifica | modifica wikitesto]
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ Entrez Gene: PRG2 proteoglycan 2, bone marrow (natural killer cell activator, eosinophil granule major basic protein), su ncbi.nlm.nih.gov.
- ^ PDB 1h8u; Swaminathan GJ, Weaver AJ, Loegering DA, Checkel JL, Leonidas DD, Gleich GJ, Acharya KR, Crystal structure of the eosinophil major basic protein at 1.8 A. An atypical lectin with a paradigm shift in specificity, in J. Biol. Chem., vol. 276, n. 28, July 2001, pp. 26197–26203, DOI:10.1074/jbc.M100848200, PMID 11319227.
- ^ PDB 2brs; Swaminathan GJ, Myszka DG, Katsamba PS, Ohnuki LE, Gleich GJ, Acharya KR, Eosinophil-granule major basic protein, a C-type lectin, binds heparin, in Biochemistry, vol. 44, n. 43, November 2005, pp. 14152–14158, DOI:10.1021/bi051112b, PMID 16245931.
- ^ M T Overgaard, Haaning J, Boldt H B, Olsen I M, Laursen L S, Christiansen M, Gleich G J, Sottrup-Jensen L, Conover C A e Oxvig C, Expression of recombinant human pregnancy-associated plasma protein-A and identification of the proform of eosinophil major basic protein as its physiological inhibitor, in J. Biol. Chem., vol. 275, n. 40, UNITED STATES, October 2000, pp. 31128–31133, DOI:10.1074/jbc.M001384200, ISSN 0021-9258, PMID 10913121.
- ^ Overgaard MT, Sorensen ES, Stachowiak D, Boldt HB, Kristensen L, Sottrup-Jensen L, Oxvig C, Complex of pregnancy-associated plasma protein-A and the proform of eosinophil major basic protein. Disulfide structure and carbohydrate attachment, in J. Biol. Chem., vol. 278, n. 4, United States, January 2003, pp. 2106–2117, DOI:10.1074/jbc.M208777200, ISSN 0021-9258, PMID 12421832.
- ^ C Oxvig, Sand O, Kristensen T, Gleich G J e Sottrup-Jensen L, Circulating human pregnancy-associated plasma protein-A is disulfide-bridged to the proform of eosinophil major basic protein, in J. Biol. Chem., vol. 268, n. 17, UNITED STATES, June 1993, pp. 12243–6, ISSN 0021-9258, PMID 7685339.
Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]
- (EN) Eosinophil Major Basic Protein, in Medical Subject Headings (MeSH), National Library of Medicine, 2009.