Corismato liasi
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| Corismato liasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 4.1.3.40 |
| Classe | Liasi |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La corismato liasi è un enzima appartenente alla classe delle liasi, che catalizza la seguente reazione:
Questo enzima catalizza la prima reazione nella biosintesi dell'ubichinone, la rimozione del piruvato dal corismato per dare 4-idrossibenzoato in Escherichia coli e in altri batteri Gram-negativi.[1] La sua attività non richiede cofattori metallici.[2]
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ (EN) Nichols BP, Green JM, Cloning and sequencing of Escherichia coli ubiC and purification of chorismate lyase, in J. Bacteriol., vol. 174, n. 16, 1992, pp. 5309–16, PMC 206367, PMID 1644758.
- ^ (EN) Siebert M, Severin K, Heide L, Formation of 4-hydroxybenzoate in Escherichia coli: characterization of the ubiC gene and its encoded enzyme chorismate pyruvate-lyase, in Microbiology., vol. 140, n. 4, Pt 4, pp. 897–904, DOI:10.1099/00221287-140-4-897, PMID 8012607.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- (EN) Meganathan R, Ubiquinone biosynthesis in microorganisms, in FEMS. Microbiol. Lett., vol. 203, n. 2, 2001, pp. 131–9, DOI:10.1111/j.1574-6968.2001.tb10831.x, PMID 11583838.
