3-isopropilmalato deidrogenasi
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3-isopropilmalato deidrogenasi | |
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Modello tridimensionale dell'enzima | |
Numero EC | 1.1.1.85 |
Classe | Ossidoreduttasi |
Nome sistematico | |
(2R,3S)-3-isopropilmalato:NAD+ ossidoreduttasi | |
Altri nomi | |
enzima β-isopropilmalico; β-isopropilmalato deidrogenasi; treo-Ds-3-isopropilmalato deidrogenasi; 3-carbossi-2-idrossi-4-metilpentanoato:NAD+ ossidoreduttasi | |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
La 3-isopropilmalato deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- (1a) (2R,3S)-3-isopropilmalato + NAD+ ⇄ (2S)-2-isopropil-3-ossosuccinato + NADH + H+
- (1b) (2S)-2-isopropil-3-ossosuccinato → 4-metil-2-ossopentanoato + CO2 (reazione spontanea)
Il prodotto, (2S)-2-isopropil-3-ossosuccinato, viene spontaneamente decarbossilato ad ottenere 4-metil-2-ossopentanoato.
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Calvo, J., M., Stevens, C. M., Kalyanpur, M. G., and Umbarger, H. E. The absolute configuration of α-hydroxy-β-carboxyisocaproic acid (3-isopropylmalic acid), an intermediate in leucine biosynthesis, in Biochemistry, vol. 3, 1964, pp. 2024–2027, Entrez PubMed 14269331.
- Németh, A., Svingor, Á., Pócsik, M., Dobó, J., Magyar, C, Szilaaagyi, A., Gál, P. and Závodszky, P., Mirror image mutations reveal the significance of an intersubunit ion cluster in the stability of 3-isopropylmalate dehydrogenase, in FEBS Lett., vol. 468, 2000, pp. 48–52, Entrez PubMed 10683439.
- Parsons, S.J. and Burns, R.O., Purification and properties of β-isopropylmalate dehydrogenase, in J. Biol. Chem., vol. 244, 1969, pp. 996–1003, Entrez PubMed 4889950.
- Burns, R.O., Umbarger, H.E. and Gross, S.R., The biosynthesis of leucine. III. The conversion of α-hydroxy-β-carboxyisocaproate to α-ketoisocaproate, in Biochemistry, vol. 2, 1963, pp. 1053–1053.